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Lexikon der Ernährung: L-Tryptophan

L-Tryptophan, Trp, W, 2-Amino-3-Indolylpropansäure, EL-tryptophan, proteinogene, essenzielle Aminosäure mit glucogener Seitenkette und ketogenem Ringsystem (AminosäurenAbb. 2). F. G. Hopkins isolierte im Jahr 1902 Trp aus enzymatisch hydrolysiertem Casein. Tierische Proteine enthalten 1–2 %, pflanzliche i. d. R. < 1 % Trp. Besonders Trp-arm ist Mais. Trp ist hitze- und säurelabil und empfindlich gegenüber oxidierenden Substanzen, z. B. Eisen und Kupfer in Lebensmitteln. Bei der Säurehydrolyse wird Trp zerstört (Proteinhydrolysate). Die großtechnische Gewinnung von isoliertem Trp erfolgt weitgehend mikrobiologisch; es schmeckt leicht bitter.
Stoffwechsel: T. ist Bestandteil des intrazellulären und extrazellulären (35± 8 µmol / l Plasma) Pools an freien Aminosäuren im menschlichen Organismus. Aus Proteinen bzw. Peptiden im Darm freigesetztes T. wird aktiv mittels Transportsystem L absorbiert, in die Blutbahn überführt, an Albumin gebunden und an den jeweiligen Bestimmungsort weitergeleitet. Beim Übertritt durch die Darm- und die Blut-Hirn-Schranke konkurriert Trp mit anderen neutralen Aminosäuren; die Verfügbarkeit wird von der Plasmakonzentration und diese von der Nährstoffrelation der Kost beeinflusst. Nach proteinreicher Kost tritt wenig Trp über, nach kohlenhydratreicher Kost mehr. Trp wird in körpereigene Proteine eingebaut und ist Ausgangssubstanz wichtiger Stoffwechselprodukte (Serotonin, Melatonin; Niacin). Der Niacinbedarf kann teilweise (nicht vollständig) durch Trp gedeckt werden; 60 mg Trp ≈ 1 mg Niacin-Äquivalent.
Der Trp-Abbau ist komplex: die Alanin-Seitenkette geht über Pyruvat in Acetyl-CoA über, das Ringsystem über eine Vielzahl von Zwischenschritten zu Glutaryl-CoA (Glutaryl-CoA-Dehydrogenase; Glutaracidurie Typ I) und weiter zu Acetoacetyl-CoA und letztlich Acetyl-CoA. Beim bakteriellen Abbau entstehen Tryptamin und Indol bzw. Indolessigsäure (Hartnup Krankheit; Auxine).
Trp-Mangel – isoliertes Trp in der Ernährung: Trp-Mangel kommt in Mittelamerika und in Teilen Afrikas vor bei einseitiger Ernährung, meistens auf der Grundlage von Mais. Die Symptome entsprechen denen bei Proteinmangel (Wachstumsstörung, negative N-Bilanz), hinzu kommt Niacinmangel mit Pellagra-ähnlichen Erscheinungen. Wichtig ist der Ausgleich insbesondere für Säuglinge und Kleinkinder, z. B. die Ergänzung von Mais mit Trp-reicheren Lebensmitteln (biologische Wertigkeit). Isolierter Trp-Mangel wurde in der Anfangsphase der Ernährungstherapie mit Proteinhydrolysaten beobachtet, auch bei semisynthetischer Ernährung, z. B. bei erblichen Störungen im Aminosäurenstoffwechsel. Säurehydrolytisch gewonnenen Peptid- und Aminosäurenmischungen muss isoliertes Trp zugesetzt werden. Trp ist weiterhin Bestandteil synthetischer Aminosäurenmischungen, auch zur parenteralen Anwendung, Futtermittelzusatz und Arzneimittel (Schlafmittel – Serotoninsynthese).

  • Die Autoren

Albus, Christian, Dr., Köln
Alexy, Ute, Dr., Witten
Anastassiades, Alkistis, Ravensburg
Biesalski, Hans Konrad, Prof. Dr., Stuttgart-Hohenheim
Brombach, Christine, Dr., Gießen
Bub, Achim, Dr., Karlsruhe
Daniel, Hannelore, Prof. Dr., Weihenstephan
Dorn, Prof. Dr., Jena
Empen, Klaus, Dr., München
Falkenburg, Patricia, Dr., Pulheim
Finkewirth-Zoller, Uta, Kerpen-Buir
Fresemann, Anne Georga, Dr., Biebertal-Frankenbach
Frenz, Renate, Ratingen
Gehrmann-Gödde, Susanne, Bonn
Geiss, Christian, Dr., München
Glei, Michael, Dr., Jena (auch BA)
Greiner, Ralf, Dr., Karlsruhe
Heine, Willi, Prof. Dr., Rostock
Hiller, Karl, Prof. Dr., Berlin (BA)
Jäger, Lothar, Prof. Dr., Jena
Just, Margit, Wolfenbüttel
Kersting, Mathilde, Dr., Dortmund
Kirchner, Vanessa, Reiskirchen
Kluthe, Bertil, Dr., Bad Rippoldsau
Kohlenberg-Müller, Kathrin, Prof. Dr., Fulda
Kohnhorst, Marie-Luise, Bonn
Köpp, Werner, Dr., Berlin
Krück, Elke, Gießen
Kulzer, Bernd, Bad Mergentheim
Küpper, Claudia, Dr., Köln
Laubach, Ester, Dr., München
Lehmkühler, Stephanie, Gießen
Leitzmann, Claus, Prof. Dr., Gießen
Leonhäuser, Ingrid-Ute, Prof. Dr., Gießen
Lück, Erich, Dr., Bad Soden am Taunus
Lutz, Thomas A., Dr., Zürich
Maid-Kohnert, Udo, Dr., Pohlheim
Maier, Hans Gerhard, Prof. Dr., Braunschweig
Matheis, Günter, Dr., Holzminden (auch BA)
Moch, Klaus-Jürgen, Dr., Gießen
Neuß, Britta, Erftstadt
Niedenthal, Renate, Hannover
Noack, Rudolf, Prof. Dr., Potsdam-Rehbrücke
Oberritter, Helmut, Dr., Bonn
Öhrig, Edith, Dr., München
Otto, Carsten, Dr., München
Parhofer, K., Dr., München
Petutschnig, Karl, Oberhaching
Pfau, Cornelie, Dr., Karlsruhe
Pfitzner, Inka, Stuttgart-Hohenheim
Pool-Zobel, Beatrice, Prof. Dr., Jena
Raatz, Ulrich, Prof. Dr., Düsseldorf
Rauh, Michael, Bad Rippoldsau
Rebscher, Kerstin, Karlsruhe
Roser, Silvia, Karlsruhe
Schek, Alexandra, Dr., Gießen
Schemann, Michael, Prof. Dr., Hannover (auch BA)
Schiele, Karin, Dr., Heilbronn
Schmid, Almut, Dr., Paderborn
Schmidt, Sabine, Dr., Gießen
Scholz, Vera, Dr., Langenfeld
Schorr-Neufing, Ulrike, Dr., Berlin
Schwandt, Peter, Prof. Dr., München
Sendtko, Andreas, Dr., Gundelfingen
Stangl, Gabriele, Dr. Dr., Weihenstephan
Stehle, Peter, Prof. Dr., Bonn
Stein, Jürgen, Prof. Dr. Dr., Frankfurt
Steinmüller, Rolf, Dr., Biebertal
Stremmel, Helga, Bad Rippoldsau
Ulbricht, Gottfried, Dr., Potsdam-Rehbrücke
Vieths, Stephan, Dr., Langen
Wächtershäuser, Astrid, Frankfurt
Wahrburg, Ursel, Prof. Dr., Münster
Weiß, Claudia, Karlsruhe
Wienken, Elisabeth, Neuss
Wisker, Elisabeth, Dr., Kiel
Wolter, Freya, Frankfurt
Zunft, Hans-Joachim F., Prof. Dr., Potsdam-Rehbrücke

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