Direkt zum Inhalt

Lexikon der Ernährung: Muskelzellen

Muskelzellen, Myocyten, Emuscle cells, im weiteren Sinne die zellulären Grundelemente aller Muskeltypen (Herzmuskel, glatte Muskulatur, quergestreifte [Skelett-]Muskulatur). Letztere bilden einen als Muskelfaser bezeichneten Zellverband.
M. zeigen zahlreiche Spezialisierungen, welche sich auch in besonderen Bezeichnungen des zellulären Feinbaus äußern (Cytoplasma: Sarcoplasma; Plasmamembran: Sarcolem; endoplasmatisches Reticulum: sarcoplasmatisches Reticulum).
Funktion: Charakteristisches Merkmal der M. sind die kontraktilen Muskelproteine, auf Grund derer der Muskel chemische Energie (aus ATP) in Bewegungsenergie (und Wärme) umwandelt. Beim Erwachsenen befinden sich etwa 60 % des Körpereiweißes (also ca. 6 kg) in der Muskulatur, womit diese einen bedeutenden Proteinspeicher darstellt. Diese Proteine können bei erhöhtem Bedarf bzw. zu geringer Zufuhr mit der Nahrung proteolytisch als Aminosäuren mobilisiert oder über die Gluconeogenese energetisch verwertet werden (Cori-Zyklus, Glucose-Alanin-Zyklus).
Auf einen Nervenimpuls hin werden im sarcoplasmatischen Reticulum der gestreiften Muskulatur gespeicherte Calcium-Ionen freigesetzt, so dass deren Konzentration im Sarcoplasma stark ansteigt. Ca2+ hebt eine Blockade der kontraktilen Proteine der M. auf, so dass der Muskel sich kontrahieren kann. In M. der glatten Muskulatur wirkt ebenfalls Ca2+ aktivierend, jedoch unterscheidet sich der Mechanismus und es ist Calmodulin beteiligt. In beiden Muskeltypen führt also eine hohe Calcium-Konzentration im Sarcoplasma zur Kontraktion, eine niedrige Konzentration zur Erschlaffung (Relaxation).
Stoffwechsel: Energieverbrauchend sind sowohl die Bewegungsabläufe der Muskeproteine als auch die Regulation der Calciumkonzentrationen in den Kompartimenten der M., welche durch ATP-getriebene Ionenpumpen erfolgt. Hierfür kann die M. verschiedene ATP-Quellen nutzen (Abb.):

Aerober und anaerober Abbau von Glucose (Glycolyse, Tricarbonsäure-Zyklus; anaerob-lactacid, anaerob-alactacid), welche (reguliert durch Insulin) über den Glucose-Transporter GLUT 4 aus dem Blut aufgenommen wird. 75–95 % des Glucose-Umsatzes können auf den Skelettmuskel entfallen. Unabhängig vom Mechanismus der Glucoseaufnahme erhöht Insulin die Aufnahme von Aminosäuren in die Muskelzelle.Abbau von Muskelglycogen (Glycogenolyse)Abbau von Fettsäuren, welche durch Diffusion aus dem Blut in die M. gelangenMetabolisierung von Ketonkörpern (über Acetyl-CoA).

Herzmuskelzellen decken Ihren Energiebedarf ausschließlich durch aerobe Verwertung von Fettsäuren, Ketonkörpern und Glucose (aus dem Blut).
Die Regeneration des verbrauchten ATPs in der M. erfolgt darüber hinaus durch das Enzym Kreatin-Kinase aus in der Zelle gespeichertem Kreatinphosphat.
Der Abbau der verzweigtkettigen Aminosäuren Leucin und Isoleucin erfolgt vor allem in M., trägt jedoch nicht wesentlich zu deren Energieversorgung bei.


Muskelzellen: ATP-Quellen der Muskelzelle. [n. G. Rehner u. H. Daniel, Biochemie der Ernährung, Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg, 1999] Muskelzellen
  • Die Autoren

Albus, Christian, Dr., Köln
Alexy, Ute, Dr., Witten
Anastassiades, Alkistis, Ravensburg
Biesalski, Hans Konrad, Prof. Dr., Stuttgart-Hohenheim
Brombach, Christine, Dr., Gießen
Bub, Achim, Dr., Karlsruhe
Daniel, Hannelore, Prof. Dr., Weihenstephan
Dorn, Prof. Dr., Jena
Empen, Klaus, Dr., München
Falkenburg, Patricia, Dr., Pulheim
Finkewirth-Zoller, Uta, Kerpen-Buir
Fresemann, Anne Georga, Dr., Biebertal-Frankenbach
Frenz, Renate, Ratingen
Gehrmann-Gödde, Susanne, Bonn
Geiss, Christian, Dr., München
Glei, Michael, Dr., Jena (auch BA)
Greiner, Ralf, Dr., Karlsruhe
Heine, Willi, Prof. Dr., Rostock
Hiller, Karl, Prof. Dr., Berlin (BA)
Jäger, Lothar, Prof. Dr., Jena
Just, Margit, Wolfenbüttel
Kersting, Mathilde, Dr., Dortmund
Kirchner, Vanessa, Reiskirchen
Kluthe, Bertil, Dr., Bad Rippoldsau
Kohlenberg-Müller, Kathrin, Prof. Dr., Fulda
Kohnhorst, Marie-Luise, Bonn
Köpp, Werner, Dr., Berlin
Krück, Elke, Gießen
Kulzer, Bernd, Bad Mergentheim
Küpper, Claudia, Dr., Köln
Laubach, Ester, Dr., München
Lehmkühler, Stephanie, Gießen
Leitzmann, Claus, Prof. Dr., Gießen
Leonhäuser, Ingrid-Ute, Prof. Dr., Gießen
Lück, Erich, Dr., Bad Soden am Taunus
Lutz, Thomas A., Dr., Zürich
Maid-Kohnert, Udo, Dr., Pohlheim
Maier, Hans Gerhard, Prof. Dr., Braunschweig
Matheis, Günter, Dr., Holzminden (auch BA)
Moch, Klaus-Jürgen, Dr., Gießen
Neuß, Britta, Erftstadt
Niedenthal, Renate, Hannover
Noack, Rudolf, Prof. Dr., Potsdam-Rehbrücke
Oberritter, Helmut, Dr., Bonn
Öhrig, Edith, Dr., München
Otto, Carsten, Dr., München
Parhofer, K., Dr., München
Petutschnig, Karl, Oberhaching
Pfau, Cornelie, Dr., Karlsruhe
Pfitzner, Inka, Stuttgart-Hohenheim
Pool-Zobel, Beatrice, Prof. Dr., Jena
Raatz, Ulrich, Prof. Dr., Düsseldorf
Rauh, Michael, Bad Rippoldsau
Rebscher, Kerstin, Karlsruhe
Roser, Silvia, Karlsruhe
Schek, Alexandra, Dr., Gießen
Schemann, Michael, Prof. Dr., Hannover (auch BA)
Schiele, Karin, Dr., Heilbronn
Schmid, Almut, Dr., Paderborn
Schmidt, Sabine, Dr., Gießen
Scholz, Vera, Dr., Langenfeld
Schorr-Neufing, Ulrike, Dr., Berlin
Schwandt, Peter, Prof. Dr., München
Sendtko, Andreas, Dr., Gundelfingen
Stangl, Gabriele, Dr. Dr., Weihenstephan
Stehle, Peter, Prof. Dr., Bonn
Stein, Jürgen, Prof. Dr. Dr., Frankfurt
Steinmüller, Rolf, Dr., Biebertal
Stremmel, Helga, Bad Rippoldsau
Ulbricht, Gottfried, Dr., Potsdam-Rehbrücke
Vieths, Stephan, Dr., Langen
Wächtershäuser, Astrid, Frankfurt
Wahrburg, Ursel, Prof. Dr., Münster
Weiß, Claudia, Karlsruhe
Wienken, Elisabeth, Neuss
Wisker, Elisabeth, Dr., Kiel
Wolter, Freya, Frankfurt
Zunft, Hans-Joachim F., Prof. Dr., Potsdam-Rehbrücke

Schreiben Sie uns!

Wenn Sie inhaltliche Anmerkungen zu diesem Artikel haben, können Sie die Redaktion per E-Mail informieren. Wir lesen Ihre Zuschrift, bitten jedoch um Verständnis, dass wir nicht jede beantworten können.

Partnerinhalte

Bitte erlauben Sie Javascript, um die volle Funktionalität von Spektrum.de zu erhalten.