Lexikon der Ernährung: Protease-Inhibitoren
Protease-Inhibitoren, Eprotease inhibitors, zusammenfassende Bezeichnung für Polypeptide bzw. Proteine in Nahrungspflanzen und tierischen Lebensmitteln, die Proteasen (z. B. die Verdauungsenzyme Trypsin und Chymotrypsin) hemmen (Enzyminhibitoren, vgl. Antienzyme), und damit die Spaltung von Nahrungsproteinen in Peptide bzw. in einzelne Aminosäuren verhindern. Die kompetitive Hemmung der Proteaseaktivität erfolgt durch Ausbildung von Disulfidbrücken zwischen den Cystein-reichen, 100–200 Aminosäuren langen, P. und den Enzymen. Die zu spaltenden Proteine können somit nicht mehr vom Enzym gebunden werden. Häufig in Lebensmitteln zu finden sind P. für Trypsin, Chymotrypsin, Plasmin, Thromboplastin, Kallikrein und Elastase. Sie kommen in Hülsenfrüchten, v. a. der Sojabohne, und Getreide vor. Alleine in der Sojabohne sind mindestens fünf verschiedene P. enthalten (Tab.). P. können teilweise durch Denaturierung während des Erhitzungsprozesses inaktiviert werden.
Die tägliche Aufnahme an P. liegt bei einer ausgewogenen Ernährung bei durchschnittlich 330 mg / d und stammt zu ca. einem Drittel aus tierischen Lebensmitteln. Bei vegetarischen Ernährungsweisen mit einem hohen Verzehrsanteil an Hülsenfrüchten und Getreide werden höhere Zufuhrmengen erreicht. In Tierversuchen wurde eine Resorptionsrate der P. aus Soja von nur 10 % beobachtet, 90 % wurden mit den Faeces ausgeschieden. P. werden jedoch nicht nur über die Nahrung aufgenommen, sondern auch endogen synthetisiert, wie z.B. das α1-Antitrypsin in der Lunge.
Derzeit geht man davon aus, dass P. bei normalen Ernährungsgewohnheiten keine gesundheitsschädlichen Effekte ausüben und in den verzehrten Mengen keine Wirkungen als Antinutritiva (antinutritive Substanzen; s. aber Lectine) besitzen. Die Aussagen werden mit dem hohen P.-Verzehr von Bevölkerungsgruppen wie Asiaten und Vegetariern gestützt. Stattdessen spricht man von anticancerogenen und antioxidativen Wirkungen. Diese sind sowohl von der Art des Protease-Inhibitors als auch von seiner Dosis abhängig. So zeigen Inhibitoren für Chymotrypsin bzw. Chymotrypsin / Trypsin eine höhere antioxidative Kapazität als reine Trypsin-Inhibitoren. Vermutet wird, dass die schwefelhaltigen P. freie Radikale binden und sie damit unschädlich machen (Antioxidanzien).
Protease-Inhibitoren: Tab. Beispiele für Protease-Inhibitoren in Lebensmitteln.
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| Trypsin-I. | Sojabohne, Mungobohne, Kartoffel, Kürbis, Mais, Reis, Hafer, Weizen, Eiklar, Milch | |
| Chymotrypsin-I. | Sojabohne, Mungobohne, Kartoffel | |
| Plasmin-I. | Sojabohne, Erdnuss | |
| Elastase-I. | Sojabohne, Kartoffel | |
| Kallikrein-I. | Kartoffel | |
| Thromboplastin-I. | Sojabohne |
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