Lexikon der Neurowissenschaft: Adaptorproteine
Adaptorproteine [von latein. adaptare = anpassen], Eadaptor proteins, heterotetramere Proteinkomplexe (AP-Komplexe) von coated vesicles (Endocytose), die eine Schlüsselrolle bei der Assemblierung der Vesikelhülle und bei der Auswahl der von den Vesikeln beförderten Proteine spielen. Sie gewährleisten die Membranspezifität für Clathrin und andere Coat-Proteine (COP) und interagieren spezifisch mit den cytoplasmatisch gelegenen Sortierungsmotiven von Transmembranproteinen bzw. Rezeptoren der Vesikel. Drei verschiedene Komplexe wurden bislang beschrieben: AP-1, AP-2 und AP-3. Alle drei Komplexe bestehen aus zwei großen, einer mittleren und einer kleinen Untereinheit. Im Fall von Säugerzellen sind dies bei AP-1 β1-Adaptin (Adaptine), γ-Adaptin, μ1 und σ1, bei AP-2 β2-Adaptin, α-Adaptin, μ2 und σ2, bei AP-3 β3-Adaptin, δ-Adaptin, μ3 und σ3. Entsprechende Komplexe wurden auch in Hefen und bei Drosophila melanogaster beschrieben. Die einzelnen Untereinheiten von AP-1 und AP-2 weisen untereinander hohe Sequenzhomologien auf, während AP-3 weniger Homologien zu AP-1 und AP-2 zeigt. Die drei Komplexe sind mit unterschiedlichen Vesikeltransportwegen assoziiert: AP-1 findet sich an Vesikeln, die im trans-Bereich des Golgi-Apparats (trans-Golgi-Netzwerk, TGN) gebildet werden, und vermittelt – z.B. durch Interaktion mit dem Mannose-6-phosphat-Rezeptor – den Transport von Proteinen zu den Endosomen bzw. Lysosomen, wobei die beteiligten Rezeptoren auch zum Golgi-Apparat zurücktransportiert werden. AP-2 assoziiert an coated pits an der Plasmamembran und ist an der Bildung der Clathrinhülle im Rahmen der Endocytose beteiligt. AP-3 schließlich ist am Transport von Proteinen vom trans-Golgi zu Lysosomen, offenbar aber auch – abhängig vom Zelltyp – zu verschiedenen Speichergranula beteiligt.
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