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Lexikon der Neurowissenschaft: Calcium-Calmodulin-abhängige Proteinkinase II

Calcium-Calmodulin-abhängige Proteinkinase II, Kurzbezeichnung CaM-Kinase II, multimere, multifunktionelle Proteinkinase, die in Nervenzellen den Energiestoffwechsel, die Ionenpermeabilität sowie die Synthese und Freisetzung von Neurotransmittern reguliert. CaM-Kinase II wird über die Bindung eines Komplexes aus Calcium und Calmodulin aktiviert. Darüber hinaus findet eine Autophosphorylierung statt, die unabhängig von Ca2+-Calmodulin ist und als eine "Erinnerung" an einen vorangegangenen Calcium-Impuls verstanden werden kann. CaM-Kinase II kommt in hohen Konzentrationen in Neuronen vor und aktiviert Enzyme wie die Stickoxid-Synthase, Calcineurin und Tyrosinhydroxylase. Die permanente Aktivierung über Autophosphorylierung trägt zur Aufrechterhaltung der Langzeitpotenzierung (LTP) bei. Zusätzlich wird die mRNA der α-CaM-Kinase II in den Dendriten, aber nicht im Zellkern, nach Auslösung einer LTP translatiert; sie spielt eine Rolle bei der synaptischen Plastizität. Über Phosphorylierung der synaptischen Proteine Synapsin und des Glutamatrezeptors R1 verstärkt die CaM-Kinase II die synaptische Übertragung, über Phosphorylierung von Transkriptionsfaktoren wie CREB reguliert sie die Genexpression. Ein Mangel an CaM-Kinase II und IV wird mit Defiziten beim räumlichen Lernen in Zusammenhang gebracht. In neurodegenerativen Prozessen kann die CaM-Kinase II über eine gestörte Calcium-Homöostase aktiviert werden und die apoptotisch wirksame JNK/c-Jun-Kaskade stimulieren (Apoptose).

  • Die Autoren
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