Das Anhängen von Phosphatgruppen an Proteine ist zusammen mit dem Wiederabkoppeln für die Steuerung des Zellstoffwechsels und vieler anderer Funktionen von großer Bedeutung. Enzyme, die Phosphatgruppen von der Aminosäure Tyrosin in Proteinen abspalten, sind insofern besonders interessant, als einige Wachstum und Vermehrung von Zellen mitregulieren und somit im Krebsgeschehen eine Rolle spielen.

Nicht wenige dieser Tyrosin-Phosphatasen sitzen wie Rezeptoren in der Zellmembran, und einige davon ähneln in ihrem Aufbau sogenannten Zelladhäsionsmolekülen. Im Embryo beispielsweise finden die sich entwickelnden Zellen über Adhäsionsmoleküle ihren Bestimmungsort oder erhalten so ein Signal, sich weiter zu differenzieren oder aber das Wachstum einzustellen. Zellen mit passenden Adhäsionsmolekülen lagern sich in einer Zellkultur zusammen sie adhärieren.

Diesen Effekt ausgenutzt hat eine Arbeitsgruppe um Wouter Moolenaar am Krebsforschungsinstitut der Niederlande in Amsterdam, um die vermutete Adhäsionseigenschaft einer bestimmten menschlichen Rezeptor-Tyrosin-Phosphatase zu prüfen. Die Forscher schleusten das zuständige Gen Insektenzellen ein, die sich normalerweise nicht zusammenlagern. Nach Ausprägung des menschlichen Rezeptor-Enzyms verklumpten die Zellen ("Journal of Biological Chemistry", Band 268, Seiten 16100 bis 16104). Das Molekül erkennt also seinesgleichen. Unklar ist allerdings, ob dadurch seine Enzymfunktion aktiviert oder blockiert wird.(I. H.)


Aus: Spektrum der Wissenschaft 10 / 1993, Seite 27
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