Forscher waren auch bisher in der Lage, beide Formen des Prion-Proteins (PrP) gleichzeitig nachzuweisen, indem sie Antikörper erzeugten – große Moleküle, die im Körper Fremdstoffe und mögliche Krankheitserreger erkennen können. Bisher hatte aber noch niemand einen Antikörper finden können, der nur auf die pathogene Variante des Prion-Proteins anspricht.

Bruno Oesch von der Universität Zürich und seine Kollegen machten sich daher keine falsche Hoffnungen, als sie nach einem besseren Antikörper gegen das normale PrP aus Kühen suchten. Sein Team injizierte Mäusen, denen das eigene PrP weggezüchtet worden war, das Rinder-Protein. Einige Wochen später entnahmen die Wissenschaftler Antikörper-produzierende Zellen aus der Milz der Tiere. Zu ihrer Überraschung fanden sie einen Antikörper, der normales PrP ignoriert und sich nur an das falsch gefaltete PrP heftet. Der Antikörper erkennt das Protein in Proben aus den Gehirnen von Kühen mit bovine spongiform encephalopathy (BSE), von Mäusen mit einer Prionen-Krankheit namens Scrapie und von Opfern der Creutzfeldt-Jakob-Krankheit (Nature vom 6. November 1997).

„Wir wissen wirklich nicht, warum wir das Glück hatten, den neuen Antikörper zu finden”, sagt Oesch. Sein Co-Autor Kurt Wüthrich, ebenfalls von der Universität Zürich, glaubt, daß der neue Antikörper deshalb das gefährliche PrP selektiert, weil er an drei unterschiedliche Bereiche des Proteins bindet, die bei der normaler Form weit voneinander entfernt sind, in der falsch gefalteten Variante aber eng zusammen liegen.

Der Antikörper muß immer noch einige Tests bestehen, bevor er bei der Diagnose lebender Menschen oder zur Überprüfung von verseuchtem Rindfleisch eingesetzt werden kann. Die Forscher müssen zuerst herausfinden, ob der Antikörper auch extrem niedrige Konzentrationen von mißgebildetem PrP in der Rückenmarksflüssigkeit oder im Blut erkennt.