News: Auswechselspieler im Enzym
Premal Patel und Lawrence Loeb von der University of Washington sind dieser Frage nachgegangen. Dafür haben sie in einen Abschnitt von 13 Aminosäureresten nach der Zufallsmethode Mutationen eingeführt. Insgesamt haben sie 8000 aktive Mutanten auf diese Art erhalten, von denen sie bisher 350 sequenziert und analysiert haben (Proceedings of the National Academy of Sciences, 9.nbsp Mai 2000, Abstract). Zu ihrer großen Überraschung waren, mit einer Ausnahme, alle Aminosäuren austauschbar, und die Aktivität blieb trotzdem erhalten. "Man kann alle möglichen Mutationen einfügen", sagt Loeb. "Wir fanden, dass viele verschiedene Positionen verändert werden konnten, ohne die Funktion dramatisch zu beeinflussen", so Patel. Natürlich zeigten die neu geschaffenen Polymerasen auch abweichendes Verhalten im Vergleich zum Original, einige waren aktiver, andere konnten fremde Bausteine verwenden.
"Wir denken, dass Enzyme stark formbar sind", fasst Patel zusammen. Wenn auch andere Reaktionszentren so viele Mutationen ertragen und trotzdem funktionsfähig bleiben, könnten Wissenschaftler damit zum Beispiel die Resistenzen von Bakterien gegen Antibiotika erklären: Das Gift kann die Enzymmutanten nicht mehr angreifen.
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