Das grün fluoreszierende Protein (GFP) scheint in der Natur als Elektronenüberträger zu dienen. Russische Wissenschaftler konnten damit die bislang rätselhafte biologische Funktion des Proteins aufklären, das weltweit in zahlreichen biochemischen Labors als Marker eingesetzt wird.

In den 1990er Jahren hatten Wissenschaftler entdeckt, dass die Qualle Aequorea victoria ein Protein besitzt, das bei Lichteinfall grün aufleuchtet. Als dann das Gen für GFP isoliert werden konnte, wurde es möglich, gentechnisch veränderte Organismen zu schaffen, bei denen biochemische Vorgänge mit GFP markiert und damit sichtbar waren. Der Japaner Osamu Shimomura und die US-Amerikaner Martin Chalfie und Roger Tsien erhielten für diese weltweit etablierte Technik den Chemie-Nobelpreis 2008.

Welche Funktion GFP jedoch bei der Qualle und bei anderen Planktonorganismen einnimmt, blieb rätselhaft. Die Arbeitsgruppe von Konstantin Lukyanov vom Schemjakin-Owtschinnikow-Institut für Bioorganische Chemie in Moskau scheint diese Rolle nun zufällig entdeckt zu haben.

Die russischen Forscher hatten ursprünglich eine andere rätselhafte Eigenschaft von GFP im Visier: Das Protein leuchtet unter Sauerstoffmangel rot. Bei ihren Experimenten entdeckten sie nun, dass die rote Fluoreszenz ebenfalls auftritt, wenn sie zum belichteten GFP Substanzen zufügten, die Elektronen aufnehmen, wie Benzochinon oder Kaliumhexacyanoferrat. Daraufhin testeten die Forscher auch biologische Elektronenakzeptoren wie Cytochrom c und NAD⁺. Mit Erfolg: Auch hier leuchtete belichtetes GFP rot auf.

Da Elektronentransportketten bei zentralen biologischen Prozessen wie der Energiegewinnung oder der Fotosynthese beteiligt sind, vermuten die Wissenschaftler, dass GFP hier eine wichtige Rolle einnimmt. Welche Aufgabe das Protein dabei übernimmt, ist aber noch unklar. Wie Lukyanov betont, könnte GFP auch eingesetzt werden, um Redoxreaktionen in Zellen unmittelbar zu beobachten. (aj)