Technische Fortschritte im Bereich der Terahertz-Spektroskopie machen es heute möglich, sogar die dynamischen Prozesse von Wassermolekülen detailliert zu beobachten. Dadurch gelingt es zum Beispiel herauszufinden, wie sich das Lösungsmittel Wasser in Zellen verhält, während wichtige Prozesse des Lebens ablaufen – wenn also zum Beispiel biologische Bindungspartner sich nähern und aneinander andocken. Forscher der Ruhr-Universität Bochum haben die neuen Möglichkeiten nun genutzt, um einen bisher unterschätzen biochemischen Effekt aufzudecken: Offenbar modellieren Proteine die Wassermoleküle so, dass sich eine effiziente Art von molekularem Wassertrichter über Wasserstoffbrücken bildet, der dann vor allem passenden Bindungspartnern den Weg in die Bindestelle erleichtert.

Der Trichter im Lösungsmittel resultiert dabei aus einem Umarrangement der Wasserstoffmoleküle über eine gewisse Distanz von mehreren Moleküllagen des Lösungsmittels sowie in einem bestimmten Bereich der Bindestellen, welcher Pikosekunden lang stabil bleiben kann. Offensichtlich begünstigt dies dann die Annäherung von gelösten Bindungspartnern in einem Korridor – das Andocken wird also erleichtert. Tatsächlich spielen die Form der Bindungspartner und das Lösungsmittel wohl derart zusammen, dass sogar eine gewisse Spezifität erreicht wird – sprich: Der Trichtereffekt wirkt dann stärker, wenn die passenden Partner sich annähern. Ähnliche Prozesse dürften im wässrigen Milieu der Zellen häufig vorkommen, vermuten die Forscher. Außer beim Binden in den aktiven Zentren, also den Andocktaschen von Enzymen, spielt der Wasserbrückentrichter wohl auch bei speziellen Vorgängen wie etwa bei Frostschutzprozessen eine wichtige Rolle, vermuten die Forscher.