Es ist ja nur die Hülle. Diese hat es allerdings in sich – ohne Biomembranen wären lebende Strukturen schlicht nicht vorstellbar: Als Plasmamembran grenzen sie Zellen nach außen ab, wichtige Organellen wie Mitochondrien, Plastiden oder auch der Zellkern hüllen sich in Membranen, andere Zellbestandteile wie das endoplasmatische Retikulum oder der Golgi-Apparat bestehen fast ausschließlich aus ihnen. Die "Erfindung" einer äußeren Grenze, die einen gezielten Stoffaustausch zwischen Innen und Außen ermöglichte, war vermutlich einer der entscheidenden Schritte bei der Entstehung des Lebens.

Schon seit Ende des 19. Jahrhunderts war der Hauptbestandteil dieser nur knapp zehn Nanometer dicken Hülle bekannt: Phospholipide. Diese Fettmoleküle zeichnen sich durch einen Wasser anziehenden, hydrophilen Kopf und einen Wasser abstoßenden, hydrophoben Schwanz aus. In wässriger Lösung bilden sich daher spontan Lipid-Doppelschichten aus, bei denen die hydrophoben Schwänze innen liegen und durch die äußeren hydrophilen Köpfe vom umgebenden Nass abgeschirmt werden.

Doch diese Doppelschicht kann nicht alles sein. Schließlich sitzen in der Membran jede Menge Proteine, die auch noch untergebracht werden wollen. 1935 schlugen die britischen Biochemiker Hugh Davson (1909-1996) und James Frederic Danielli (1911-1984) ein Modell vor, das für die nächsten vier Jahrzehnte gültig bleiben sollte: Die Biomembran sieht aus wie ein Sandwich – mit einer inneren Phospolipid-Doppelschicht, die in zwei äußeren Proteinschichten eingebettet ist.

Dieses Sandwich-Modell erwies sich allerdings auf Dauer als zu starr, um die flexiblen Eigenschaften der Membranen zu erklären. Seymour Jonathan Singer und Garth Nicolson ordneten 1972 die Membranbestandteile daher ein wenig um: Die Lipide sind nun nicht mehr von festen Eiweißschichten komplett bedeckt, vielmehr schwimmen einzelne Proteine verteilt in einem flüssigen Lipid-See, wobei manche von innen die komplette Doppelschicht durchstoßen können. Dieses Flüssig-Mosaik-Modell gilt im Prinzip bis heute.

Doch auch hier ergeben sich Probleme. Denn eigentlich müssten Lipidschichten flach wie eine Flunder sein. Ihre hohe Biegsamkeit stellen echte Biomembranen dagegen immer wieder unter Beweis, wenn sie sich beispielsweise zu Vesikeln zusammenrollen und Nahrungsbestandteile oder Abfallstoffe transportieren. Die Membranproteine, die unter anderem wichtige Transportfunktionen übernehmen, werden verdächtigt, auch bei der nötigen Form der Zellhülle ein kräftiges Wörtchen mitzureden. Doch können sie das wirklich?

Ein Computermodell sollte diese Frage beantworten. Markus Deserno und seine Kollegen vom Max-Planck-Institut für Polymerforschung kreierten am Rechner Lipidschichten, die sie mit verschiedenen Proteinformen ausstatteten: Die halbkugelförmig gebogenen Eiweißklümpchen bestanden aus inneren hydrophoben und äußeren hydrophilen Bereichen, die sich in die Lipidschichten einbetteten. Die dabei auftretenden Anziehungs- und Abstoßungskräfte der Moleküle ließen sich nun berechnen.

Es zeigte sich, dass sich kleinere Proteine zwar zu Aggregaten aus wenigen Molekülen zusammenfanden und dabei die Lipidschichten auch leicht verbiegen konnten. Spannend wurde es jedoch erst mit Eiweißgebilden, deren Krümmung 16 Prozent einer Kugel ausmachte: Sie formierten sich im Computer zunächst zu Pärchen, zogen immer mehr Eiweißkollegen aus der Nachbarschaft an und dellten dabei die Lipidmembran ordentlich ein.

Noch besser klappte es mit kompletten hydrophil-hydrophoben Proteinkügelchen. Sie beuteln die Membran schließlich so weit aus, dass sich "wie im richtigen Leben" kleine Vesikelpaketchen abschnürten.

Damit scheinen leicht gebogene Proteine zu genügen, um in der zur Flachheit neigenden Lipidschicht eine lokale Störung auszulösen. Diese weitet sich dann aus, bis die gesamte Membran schließlich doch noch die Kurve kriegt.