Nach einer heißen Frühzeit kühlte unser Planet nach und nach auf gemäßigte Temperaturen herunter, wonach allmählich auch ab und an Eis die Oberfläche bedeckte. Und womöglich gab eben dies den Startschuss für die Entstehung des Lebens, meinen nun Forscher um Phillip Hollinger vom MRC-Labor für Molekularbiologie im englischen Cambridge: Die Forscher konnten im Labor nachvollziehen, wie die Struktur gefrorenen Wassers Reaktionsräume bildet, in denen selbstreplizierende Polymere ideale Bedingungen für ihre chemische Höherentwicklung finden.

Die Biochemie entstand nach gängigen Hypothesen mit zufällig gebildeten und dann ausreichend stabilisierten Ribonukleinsäuren, die schließlich die Fähigkeit erlangten, sich selber katalytisch zu verändern, die also zu Ribozymen wurden. Mit hoher Wahrscheinlichkeit konnte sich diese frühe "RNA-Welt" aber nicht in einer stark verdünnten Ursuppe, sondern nur in kleinen, geschützen Reaktionsräumen aufbauen, in denen sich die nötigen Molekülbausteine zunächst anreicherten und in denen sie beispielsweise auch vor zerstörerischer UV-Strahlung abgeschirmt waren. Als mögliche Kleinkompartimente werden unter anderem winzige Gesteinshohlräume diskutiert, wo die Besonderheiten von Kristalloberflächen, Tonnmineralien und Metallionen sterisch, chemisch und elektrisch eingewirkt haben.

Auch Eis bildet aber Reaktionsräume im Inneren, bemerken Hollinger und Kollegen – und eignet sich sogar hervorragend als Wiege der Ribozyme. Die Forscher demonstrierten dies, indem sie das ursprünglichste heute bekannte Ribozym, die R18-RNA-Polymerase, einfroren. Dabei zeigte sich, dass das Ribozym nicht nur außergewöhnlich gut stabilisiert wurde, sondern auch seine Replikationsfähigkeit beibehielt. Der physikalische Prozess des Einfrierens sorgt zudem für eine allmähliche Konzentration gelöster Substanzen: Sie sammeln sich in der eutektischen Übergangsphase des einfrierenden Wassers, also, bildlich gesehen, zwischen den wachsenden, sich ausdehnenden Eiskristallbereichen.

Demnach laufen chemische Reaktionen – wie das Zusammenketten einzelner RNA-Bausteine zu größeren Polymeren – sogar effektiver ab, solange die Temperatur nicht auf sehr niedrige Werte fällt. Dies belegt auch der Versuch von Hollingers Team: Die R18-RNA-Polymerase erhöhte bei Temperaturen unter dem Gefrierpunkt ihre Aktivität und bliebt sogar deutlich länger aktiv – über Wochen, während sie ihre Arbeit bei Raumtemperatur meist schon nach zwei Tagen einstellte. Das Enzym funktioniert zudem auch in stark verdünnten Substratlösungen noch effektiv.

Im frierenden Eis bildet sich demnach ein quasizelluläres Kompartiment in der eutektischen Phase, in dem Substrate konzentriert und Enzymaktivitäteten verstärkt werden – ideale Bedingungen für eine fortschreitende RNA-Evolution, fasst Hollinger zusammen. Eine "kalte RNA-Welt" könnte demnach durchaus schon existiert haben, bevor in einem nächsten Schritt Biomembranen Reaktionsräume umschlossen haben, um erste Protozellen zu bilden. (jo)