Das selbst neutral schmeckende Glykoprotein Miraculin aus den Früchten der afrikanischen Wunderbeere macht saure Speisen süß – wie das geschieht, war bisher mysteriös. Tatsächlich bindet der Stoff an bestimmte Süßrezeptoren auf unserer Zunge, aktiviert sie aber nur, wenn der pH-Wert sinkt, meinen nun Keiko Abe von der Tokio University und ihre Kollegen.

Die Forscher haben dies in Kulturversuchen an Rezeptorzellen nachgewiesen. Dabei zeigten sie, dass Miraculin an den menschlichen Süßrezeptor hT1R2-hT1R3 bindet. Bei neutralen pH-Werten blockiert er allerdings zunächst einmal die Funktion des Rezeptors: Süßstoffe lösen geringere Aktivitäten aus, wenn Miraculin an den Rezeptor angedockt hat. Dies ändert sich dramatisch, sobald der pH-Wert sinkt, also saure Substanzen zugegeben werden: Der Rezeptor reagiert nun auch schon auf sehr geringe Mengen süßer Substanzen hochaktiv. Offenbar verändert sich die Struktur des gebundenen Miraculins; vielleicht, weil Protonen an Histidin in seiner Aminokette binden und positive Ladungen einbringen.

Miraculin, gewonnen aus den Beeren von Richardella dulcifica (auch Synsepalum dulcificum) macht selbst sehr saure Speisen süß und genießbar, wenn das Glykoprotein vor oder bei der Mahlzeit eingenommen wird. Die merkwürdige Geschmacksbeeinflussung war in Afrika und der Karibik schon lange wohlbekannt, bis als erster Europäer der französische Forschungsreisende Chevalier des Marchais 1725 davon berichtete. Erst 1968 war es dann japanischen Forschern gelungen, den Süßgeschmack verursachenden Inhaltstoff der Pflanzen, Miraculin, zu isolieren.

Ohne genau zu verstehen, wie das Glykoprotein wirkt, hatten Lebensmittelchemiker ihn seitdem als idealen Süßstoffkandidaten angesehen, der Zucker in Speisen ersetzen könnte. Die Gewinnung oder gentechnische Herstellung ist allerdings kostspielig, zudem ist das Protein nicht hitzestabil, verliert seine Wirkung also beim Kochen. (jo)