Wissenschaftler sind so, und kleine Kinder: Wenn für eine sehr auffällige Erscheinung gar kein vernünftiger Grund zu erkennen ist, dann fragt und fragt, sucht und sucht man danach einfach noch intensiver. Bleiben Antworten trotzdem aus, werden sie irgendwann zum mystischen heiligen Gral. Ein solcher ist mittlerweile die immer noch fehlende Erklärung dafür, warum die Biochemie des Lebens sich ganz am Anfang immer auf genau eine von genau zwei möglichen Varianten bei so genannten "chiralen" Moleküle festgelegt hat. Beim Einsatz der wichtigsten chiralen Bausteine des Lebens – Zuckern und Aminosäuren – bevorzugte die Evolution aus irgendeinem Grund links- statt rechtsdrehende Aminosäuren sowie rechts- statt linksdrehende Zucker. Könnte man sagen warum, dann könnte man bestimmt noch ganz andere Dinge über die Entstehung des Lebens erklären, glauben nicht nur die Ursuppenstocherer der Wissenschaftswelt.

Dermaßen ähnlich sind sich links und rechtsdrehende Aminosäuren, dass der Mensch Unterschiede überhaupt nur erkennt, wenn er die Moleküle mit polarisiertem Licht bestrahlt und zuschaut, was die Aminosäuren mit dem Licht anstellen. Alle Feld-, Wald- und Wiesen-Aminosäuren in Proteinen drehen die Licht-Polarisationsebene dann ausschließlich in die eine linke, niemals in die andere, rechte Richtung – die Aminosäuren sind, chemisch gesprochen, nur "L-"Aminosäuren (von lateinisch laevus für links), nie aber "D-"Aminosäuren (dexter, rechts).

L- und D-Formen der Aminosäuren sind zwei Varianten eines chiralen Moleküls – so genannte Stereoisomere. Chemisch unterscheiden sich die beiden Versionen nicht, nur räumlich: Bindet das zentrale Kohlenstoffatom vier verschiedene Partner, so können diese sich auf zwei Arten zueinander anordnen. Die zwei Formen verhalten sich wie Bild und Spiegelbild, die nicht durch Drehungen miteinander zur Deckung gebracht werden können. Dieser Effekt heißt nach dem griechischen Wort für Hand die "Chiralität", linke und rechte Hand sind schließlich das anschaulichste Beispiel für irgendwie gleiche und doch nicht gleiche, gespiegelte Strukturen. Stereoisomere verhalten sich denn auch – eben bis auf ihre Verdrehung von Lichtwellen – identisch. Und obwohl beide Varianten demnach qualitativ völlig gleichwertig sind, findet sich in einer gemeinen Zelle stets nur die L-Form. Womit wir wieder bei der Gralsfrage sind: Warum nur?

Ein paar Erklärungsversuche gab es dafür schon – auch mystische. Aber zuerst zum langweiligsten: Alles könnte reiner Zufall sein. Die Natur hat bestimmte Aminosäuren vorgefunden und damit gearbeitet – und die ersten Werke entstanden eben zufällig aus der L-Form einer Aminosäure. Am ersten halbfertigen minimolekularen Zufalls-Opus hat sich danach dann einfach alles orientiert, und dann entstanden Werkzeuge (etwa Enzyme), die mit L-Konglomeraten, nicht aber den unverbauten D-Formen etwas anfangen konnten. Und wieder weitere Werkzeuge, die mit den Werkzeugen, die mit L-Formen arbeiteten, etwas anfangen konnten. Und so weiter. Einleuchtend. Und für Gralssucher natürlich unbefriedigend.

Sie stellen gleich eine Anschlussfrage: Hat Mutter Natur vielleicht aus einem bestimmten Grund schon nur selektioniertes Baumaterial vorgefunden? Sprich: Gab es schon in den Kochtöpfen, in denen die ersten Vorstufen von Leben und Biochemie brodelten, vielleicht einfach viel mehr verfügbare L- statt D-Aminosäuren zum Basteln?

Könnte sein, zum Beispiel dann, wenn die Bausteine des Lebens aus dem All stammen und etwa per Asteroiden-Luftfracht von weiß Gott woher geliefert worden sind. Vielleicht kamen dabei eben mehr Ls statt Ds an (was die Frage nach dem Warum zwar nicht klärt, aber wenigstens zum Problem extraterrestrischer Sinnsucher macht). Vielleicht entstanden die Aminosäuren aber auch hier auf Erden aus physikalischen Gründen bevorzugt nur in einer Variante – etwa, weil sich die Ursuppenbausteine an selbst chiralen Gesteinsbestandteilen nur in eine bevorzugte Richtung lebenswichtige Bedeutung errubbelten. Gottlob auch keine letzte Antwort, schließlich wäre dann die Suche nach der merkwürdig einseitigen Entstehung der irdischen Reibefläche zu klären.

Einen gewagten Sprung vom Fragekarussell Richtung fester Boden wagen nun Donna Blackmond und Kollegen vom Imperial College London – sie finden, dass die angeblich merkwürdige Bevorzugung einer Aminosäure-Chiralitätsvariante recht leicht auch heute noch nachzuvollziehen ist und sich in jedem Reagenzglas fast von alleine bilden kann. Vorausgesetzt, die Bedingungen sind dafür geeignet.

Das Forscherteam um Blackmond näherte sich der Fragestellung dabei aus einer praxisbezogenen Richtung: Sie fragten sich, wie hier und heute die Synthese chiraler Moleküle perfektioniert werden kann. Eine sehr wichtige Frage nicht erst, seit die Ursache der Contergan-Katastrophe publik wurde: Dieses Medikament war in den 1950er Jahren schwangeren Frauen gegen Morgenübelkeit verschrieben worden und zeigte zunächst keine offenkundigen Nebenwirkungen. Es bestand aber aus einer Mischung – einem Racemat – der spiegelbildlichen Enantiomer-Formen des Wirkstoffes. Experimente hatten später nahe gelegt, dass nur eine der beiden Formen nebenwirkungsfrei war, ihr Spiegelbild zu schweren Missbildungen bei den Ungeborenen. Dies ist zwar selbst heute noch nicht endgültig bewiesen – am tragischen Ausgang des Contergan-Falles hätte es aber ohnehin nichts geändert, etwa nur die harmlose der beiden Formen einzusetzen: beide wandeln sich im Körper ineinander um.

Der Königsweg, reine Enantiomere statt einer racemischen Mischung nicht nur für Medikamente zu produzieren, war allerdings auch zu Hochzeiten der Conterganmedikation im Prinzip schon gefunden: Ein bei einer Reaktion als Umbauhelfer eingesetzter chiraler Katalysator, der nur in einer seiner zwei Enantiomeren präsent ist (zum Beispiel der L-Form), katalysiert auch nur die Bildung eines homochiralen Endproduktes, also nur einer seiner zwei möglichen Spiegelbilder. Nur muss man dafür blöderweise auch erst den Katalysator in seiner reinen Form haben. Blackmond und Kollegen beschäftigten sich dagegen mit racemischen Mischungen in Reaktionslösungen – und stellten Überraschendes fest.

Werden etwa die L- und D-Enantiomere einer chiralen Aminosäure in einem bestimmten Verhältnis als Katalysatoren in eine Reaktionslösung geschüttet, dann entstehen Endprodukte durchaus nicht – wie eigentlich zu erwarten – in einem irgendwie entsprechenden Enantiomer-Verhältnis. Die Aminosäure Serin zum Beispiel sorgt vielmehr dafür, dass eine Aldolreaktion, die zu "Bild" und "Spiegelbild"-Produkten führen kann, fast ausschließlich "Bild" hervorbringt. Und das unabhängig davon, ob nur L-Serine, D-Serine oder wilde Gemische aus beiden zugesetzt wurden. Auch bei anderen Aminosäuren hatte – ab einer gewissen Gesamtkonzentration – das Mischungsverhältnis der Katalysator-Enantiomere gar keinen Einfluss auf das stets konstante Verhältnis der Endprodukt-Enantiomere. So führten etwa alle L/D-Mischungen von Threonin immer zu fast hundert Prozent "Spiegelbild", alle Alaningemische dagegen zu einem fifty-fifty-Verhältnis.

Die Ursache für dieses unerwartete Verhalten glauben Blackmond und Kollegen nun erklären zu können: Sobald die zugesetzten Katalysatoren sich nicht mehr vollständig im Reaktionsgefäß lösen können, lagern sie sich in einem für jede Aminosäure typischen Verhältnis in zwei unterschiedlich voluminösen Festkörper-Kristallvarianten am Boden ab. Spektroskopische Analysen enthüllten, dass einer dieser beiden nur aus der kristallinen Form eines Enantiomers (etwa der D-Form), der andere aus einem 1-zu-1-Racemat-Kristall von L- und D-Aminosäuren besteht. Diese Kristalle stehen nun zudem in einem stets konstanten Verhältnis zueinander sowie zu dem noch gelösten Rest freier Aminosäuren, die ebenso stets in einem bestimmten Verhältnis bleiben.

Die Folgen dieses Szenarios lassen sich am Beispiel des Extremfalles Serin deutlich machen: Hier können noch so viele D-Serine von oben in die Lösung geschüttet werden – fast alle davon lagern sich sofort unten im großen D-Kristall am Boden an, ein paar noch dazu im kleinen D-L-Mischbatzen, während in der Mitte nur L-Formen in Lösung bleiben und dort die Aldolreaktionen einseitig beeinflussen.

Woraus die Chemiker um Blackmond am Ende zwei Schlussfolgerungen ziehen: Zum einen ist wahrscheinlich für jeden chiralen Katalysator ausrechenbar, bei welchen auch extremen Konzentrationsbedingungen welche Produkte entstehen. Im Extremfall lassen sich am Randbereich die konstanten katalytischen Vorlieben dann vielleicht sogar auch in eine Richtung drücken (etwa, wenn ein Enantiomer derart selten wird, dass es gar keinen Mischkristall mehr bilden kann).

Spannender sind, zum anderen, aber die Folgen dieses Automatismus. Serin etwa ist eine jener Aminosäuren, die nach Meinung vieler Theoretiker wohl ganz am Anfang aller Biochemie des Lebens eine sehr wichtige Rolle gespielt haben dürfte. Selbst wenn sie aber in den ersten abgeschlossenen Reaktionsumgebungen als D- und L-Form entstanden sein sollte, dann wäre dennoch fast nur ihre L-Form in Lösung geblieben, während D sich ganz automatisch kristallin aus der gelösten Ursuppe verkrümelt hätte. Und somit hatte die Evolution damals wohl wirklich nur mit L-Serin weiterspielen können – und damit den ersten Schritt in Richtung der allgemeinen L-Bevorzugung getan. Zugegeben – reine Spekulation, geben die Forscher zu. Aber auch eine gänzlich unmystische, schöne Theorie, die ganz ohne Asteroiden und anderen Schnickschnack auskommt.