Proteine sind Ketten, die sich aus Aminosäuren zusammensetzen. Diese Ketten werden in den Zellen des Organismus von einer Art molekularem Fließband, dem Ribosom, hergestellt, welches wiederum selbst aus RNA und Proteinen besteht. Dabei befördert die Transfer-RNA (tRNA) neue Aminosäuren zum Ribosom, verbindet sich mit einem Teil der ribosomalen RNA (rRNA) und verknüpft die mitgebrachte Aminosäure mit der Aminosäurekette. Obwohl eine Auswahl von 20 verschiedenen Aminosäuren existiert, um ein Protein aufzubauen, weisen tRNA-Moleküle stets dieselbe Struktur am Ende auf, welche jede beliebige Aminosäure zu binden vermag. Zudem haben tRNAs einen kurzen schraubenförmigen Abschnitt, Minihelix genannt, der mit der rRNA interagiert, wenn die Peptidbindung entsteht. Studien über tRNAs in vielen primitiven Organismen deuten darauf hin, dass die Minihelix ein sehr altertümlicher Teil der tRNA-Struktur ist.

Koji Tamura und Paul Schimmel vom Scripps Research Institute in La Jolla kreierten ein stark vereinfachtes tRNA-Molekül, welches kaum mehr als die Minihelix und die Aminosäurebindestelle aufwies. Anstelle des Ribosoms setzten die Forscher ein kleines Puromycin-Molekül als Lieferanten der zweiten Aminosäure ein. An einem Ende des Puromycins befand sich eine kurze Kette von Nucleinsäuren, die sich an den Teil der tRNA-Minihelix nahe der Aminosäure anheften konnte.

Die künstliche Proteinfabrik arbeitete wie von den Forschern gewünscht: Die Minihelix mit der Aminosäure verband sich mit dem Puromycin-Molekül, wo schon eine zweite Aminosäure wartete. Die beiden Aminosäuren gingen eine Peptidbindung ein – allerdings nur, wenn ein weiteres kleines Molekül, Imidazol, helfend zur Seite stand.

Die Wissenschaftler vermuten, dass eine Substanz wie Imidazol auf der frühen Erde existiert hat, wenn auch hierfür gesicherte Beweise fehlen. Mit einem derartigen Katalysator könnten einfache RNA-ähnliche Moleküle in der Ursuppe Peptide zusammengebaut haben – ein erster Schritt zum Leben aus einer unbelebten Welt.