Wie zahlreiche andere Proteine auch, operieren viele Enzyme durch eine schnelle Änderung ihrer Gestalt: Sie klappen zum Beispiel aktive Zentren auf und zu oder knicken an gelenkartigen Strukturen. Diese Bewegungen, die bei herkömmlichen Strukturanalyseverfahren unter den Tisch fallen oder nur über sehr kurze Zeiträume beobachtet werden können, haben Wissenschaftler um Philip Collins von der University of California in Irvine nun gemessen.

Für ihr Grundlagenexperiment wählten sie das Allerweltsenzym Lysozym, das beispielsweise durch Angriff auf Zellmembranen eine antibakterielle Wirkung entfaltet und unter anderem in menschlichen Tränen vorkommt, und hefteten es an ein Kohlenstoffnanoröhrchen. Dieses spannten sie zwischen zwei elektrische Kontakte. Es fungierte dadurch als Feldeffekttransistor, der Strom nur passieren ließ, wenn das Enzym seine Gestalt – die so genannte Konformation – änderte. Grundlage dafür sind elektrostatische Veränderungen innerhalb des Proteins, die sich auf das Nanoröhrchen übertragen und dabei als Schalter wirken.

Die Messungen offenbarten unter anderem langsame Gestaltwechsel, die mit Enzymaktivität enhergehen, sowie schnelle, aber unproduktive Oszillationen des Moleküls. Die Technik erlaubte es Collins und Kollegen auch, die Reaktion des Moleküls auf verschiedene pH-Werte zu protokollieren.

Es sei "überraschend einfach" gewesen, das Enzym am Nanoröhrchen chemisch zu fixieren, so die Forscher. Allerdings mussten sie das Nanoröhrchen um einen Anker aus Pyren ergänzen und das Enzym, das aus den Bakteriophagen T4 stammt, gentechnisch leicht verändern, so dass es über ein funktionierendes Gegenstück zum Anker verfügte. Frühere Studien hatten ergeben, dass dieser gentechnische Eingriff, bei dem eine Aminosäure durch eine andere ersetzt wird, nichts am Verhalten des Enzyms ändert. In acht von zehn Versuchen sei dann ein Enzym am Röhrchen hängengeblieben.