Neuer BSE-Test?

News: Neuer BSE-Test?

Verzweifelt suchen Wissenschaftler aller Welt nach einem sicheren Test für den Rinderwahnsinn BSE. Bisher lässt sich die Krankheit erst nach dem Tod der Tiere am Gehirn nachweisen - ein zuverlässiger Bluttest fehlt noch. Jetzt fanden schottische Forscher in der Milz von Mäusen ein Protein, dessen Gehalt nach der Infektion zurückgeht.

Andreas Jahn

Drei Buchstaben verleiden uns Verbrauchern den Appetit. Nachdem klar wurde, dass BSE, die bovine spongiforme Enzephalopathie, sich nicht nur auf britische Kühe beschränkt, ist der europäische Rindfleischmarkt zusammengebrochen. Auch wenn der endgültige Nachweis noch aussteht, gilt BSE-infiziertes Fleisch als Überträger der unheilbaren, tödlich endenden neuen Variante der Creutzfeldt-Jakob-Krankheit (vCJD). Ganze Herden werden deshalb als Vorsichtsmaßnahme getötet, nur wenn ein einziger BSE-Fall bei ihnen auftritt. Die meisten Tiere sind höchstwahrscheinlich kerngesund, doch niemand weiß es genau – BSE lässt sich bisher nur am Gehirn eines toten Tieres nachweisen.

Neben der Angst vor verseuchtem Rindfleisch greift eine weitere Sorge um sich: die Angst vor kontaminiertem Blut. Beide Krankheiten, BSE wie vCJD, zeichnen sich durch eine mitunter jahrelange Inkubationszeit aus, ohne dass irgendwelche Symptome auftreten. Das Blut eines vermeintlich Gesunden könnte daher bereits infiziert sein. Die Folgen einer Blutspende wären fatal. Ein sicherer Bluttest sollte hier Abhilfe schaffen.

Doch leider erweist sich der Bluttest als harte Nuss. Bei Virenerkrankungen wie beispielsweise AIDS spüren die Mediziner das genetische Material des Erregers auf, also DNA oder RNA. Der BSE-Erreger besteht jedoch, so sind zumindest die meisten Wissenschaftler überzeugt, nicht aus Nucleinsäuren, sondern nur aus Protein, einem so genannten Prion. Ein genetischer Virennachweis muss daher versagen. Auch ein Antikörper-Test führt nicht zum Ziel, denn die krankheitsauslösende Prionenform PrP^Sc unterscheidet sich vom normalen Protein PrP^C, das häufig im Körper vorkommt, nur in der Proteinfaltung, nicht jedoch in der Aminosäurezusammensetzung.

Da sich das unmittelbare Aufspüren der Prionen im Blut als so schwierig erweist, versuchte Gino Miele vom schottischen Roslin Institute zusammen mit Jean Manson und Michael Clinton einen indirekten Weg. Es war bereits bekannt, dass sich die Prionen zunächst in den lymphatischen Organen, wie Milz, Mandeln, Blinddarm und Lymphknoten, festsetzen, bevor sie sich auf ihren Weg ins Nervensystem machen. Die Wissenschaftler fahndeten daher in der Milz von Mäusen nach Unterschieden zwischen infizierten und nicht-infizierten Tieren – und wurden fündig. Sie entdeckten, dass die Milz der erkrankten Mäuse wesentlich weniger Boten-RNA für ein bestimmtes Protein namens EDRF produzierten als die gesunden Tiere. Daraufhin schauten sich die Forscher das Blut von Schafen, die an der Prionenerkrankung Scrapie litten, sowie das Knochenmark von BSE-infizierten Rindern an. Auch hier war der Gehalt an EDRF gegenüber gesunden Tieren reduziert.

Erklären können sich die Wissenschaftler ihr Ergebnis nicht. Das Protein EDRF (erythroid differentiation-related factor) taucht in den Vorläuferzellen der roten Blutkörperchen auf und wurde bisher nie im Zusammenhang mit BSE oder anderen Prionenerkrankungen gesehen. Es gilt als unwahrscheinlich, dass die Prionen unmittelbar den EDRF-Gehalt der lymphatischen Organe reduzieren. "Die Prioneninfektion könnte EDRF auf irgendeine geheimnisvolle, indirekte Weise regulieren" spekuliert Adriano Aguzzi von der Universität Zürich. Natürlich hoffen die Wissenschaftler, mit EDRF jetzt endlich einen zuverlässigen Marker für Prionenerkrankungen gefunden zu haben. Doch ob der Test auch beim Menschen funktioniert, weiß bisher niemand.