News: Nicht mit jedem!
Wer mit wem? Wenn es um die Fortpflanzung geht, hat die Natur ein scharfes Auge darauf, dass sich die Arten nicht durchmischen. Proteine auf der Oberfläche von Ei und Spermium dienen dabei als Hüter von Recht und Ordnung.
© Spektrum Akademischer Verlag (Ausschnitt)
Wie verhindert die Natur, dass sich die verschiedenen Spezies beliebig kreuzen? In der Unterwasserwelt ist diese Frage besonders heikel, findet doch dort die Befruchtung meist außerhalb der weiblichen Tiere statt. Die Spermien des Männchens müssen also im Wasser zu den Eiern gelangen. Es wäre demnach denkbar, dass ein Seepferdchenspermium auf ein Seegurkenei trifft und befruchtet, oder auch verschiedene Seegurkenarten eine bunte Mischung an Nachkommen zeugen. Aber genau das passiert nicht.
Eine Erklärung dafür findet sich auf molekularer Ebene: Das Spermium und das Ei müssen sich erst "erkennen", bevor die Befruchtung stattfinden kann. Ein Prozess in mehreren Schritten, von denen jeder eine Art Kontrollposten darstellt, der dafür sorgt, die eigene Art gegen fremde abzugrenzen.
Schon vor über 25 Jahren entdeckten Forscher an der Spitze des Seegurkenspermiums ein Protein, das die Bindung an das Ei vermittelt. Dabei besitzt jede Seegurkenspezies ihre eigene Version dieses Proteins, welches sinnigerweise "Bindin" heißt. Sie nahmen an, dass die Eier jeder Seegurkenart dazu entsprechend auch einen spezifischen Rezeptor auf ihrer Oberfläche tragen. Seitdem sind derartige artspezifische Spermienproteine und Eirezeptoren bei vielen anderen Tieren, inklusive Säugern, entdeckt worden. Der Rezeptor des Seegurkeneis aber hielt sich verborgen – bis jetzt.
Molekularbiologen von der University of California in Irvine haben nun den lang gesuchten Rezeptor auf der Oberfläche von zwei Seegurkenarten identifiziert, der die artspezifische Anheftung vom Spermium an die Eizelle moduliert. Noriko Kamei und Charles Glabe hatten dazu das Erbgut aus den Eierstöcken von Strongylocentrotus franciscanus und S. purpuratus nach DNA-Sequenzen durchforstet, die sich bei den zweien unterscheiden und die folglich für verschiedene Proteine codieren. Dabei stießen sie bei beiden Arten auf ein Protein, das sich in weiteren Experimenten als der lang gesuchte Kandidat erwies.
Nachfolgende Strukturanalysen ergaben, dass die EBR1 (egg binding receptor 1) genannten Proteine beider Seegurkenarten zu großen Teilen gleich aufgebaut sind. In einem Bereich aber unterschieden sie sich – und dieser Abschnitt scheint für die spezifische Wechselwirkung mit den jeweiligen Sperma-Proteinen verantwortlich zu sein.
"Mit diesen Molekülen werden wir auf molekularer Ebene untersuchen können, wie Ei und Spermium genau miteinander wechselwirken und fruchtbaren Nachwuchs hervorbringen", erläutert Noriko. "Vielleicht können daraus auch Erklärungsansätze erwachsen für die Entstehung neuer Arten."
Eine Erklärung dafür findet sich auf molekularer Ebene: Das Spermium und das Ei müssen sich erst "erkennen", bevor die Befruchtung stattfinden kann. Ein Prozess in mehreren Schritten, von denen jeder eine Art Kontrollposten darstellt, der dafür sorgt, die eigene Art gegen fremde abzugrenzen.
Schon vor über 25 Jahren entdeckten Forscher an der Spitze des Seegurkenspermiums ein Protein, das die Bindung an das Ei vermittelt. Dabei besitzt jede Seegurkenspezies ihre eigene Version dieses Proteins, welches sinnigerweise "Bindin" heißt. Sie nahmen an, dass die Eier jeder Seegurkenart dazu entsprechend auch einen spezifischen Rezeptor auf ihrer Oberfläche tragen. Seitdem sind derartige artspezifische Spermienproteine und Eirezeptoren bei vielen anderen Tieren, inklusive Säugern, entdeckt worden. Der Rezeptor des Seegurkeneis aber hielt sich verborgen – bis jetzt.
Molekularbiologen von der University of California in Irvine haben nun den lang gesuchten Rezeptor auf der Oberfläche von zwei Seegurkenarten identifiziert, der die artspezifische Anheftung vom Spermium an die Eizelle moduliert. Noriko Kamei und Charles Glabe hatten dazu das Erbgut aus den Eierstöcken von Strongylocentrotus franciscanus und S. purpuratus nach DNA-Sequenzen durchforstet, die sich bei den zweien unterscheiden und die folglich für verschiedene Proteine codieren. Dabei stießen sie bei beiden Arten auf ein Protein, das sich in weiteren Experimenten als der lang gesuchte Kandidat erwies.
Nachfolgende Strukturanalysen ergaben, dass die EBR1 (egg binding receptor 1) genannten Proteine beider Seegurkenarten zu großen Teilen gleich aufgebaut sind. In einem Bereich aber unterschieden sie sich – und dieser Abschnitt scheint für die spezifische Wechselwirkung mit den jeweiligen Sperma-Proteinen verantwortlich zu sein.
"Mit diesen Molekülen werden wir auf molekularer Ebene untersuchen können, wie Ei und Spermium genau miteinander wechselwirken und fruchtbaren Nachwuchs hervorbringen", erläutert Noriko. "Vielleicht können daraus auch Erklärungsansätze erwachsen für die Entstehung neuer Arten."
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