In allen Fällen ist ein hocheffizienter, aber selektiver Wassertransport von zentraler Bedeutung, der den Austausch anderer Moleküle ausschließt. So lassen die Aquaporine zwar Wassermoleküle hindurch, verhindern aber, dass die Zelle Nährstoffmoleküle oder Salz-Ionen verliert. Obwohl diese Filter sehr feinporig sind, erreichen Aquaporine eine erstaunlich hohe Wasserleitfähigkeit von bis zu drei Milliarden Wassermolekülen pro Sekunde und Kanal. Eine hundert Quadratzentimeter große Membran mit eingebetteten Aquaporinen könnte somit etwa einen Liter Wasser in etwa sieben Sekunden filtern oder entsalzen.

Wie aber erfüllt das Protein diese widerstreitenden Anforderungen? Erste Antworten ergaben sich bereits aus der räumlichen Atomstruktur des Aquaporins (AQP1), die erst vor kurzem in enger Zusammenarbeit zwischen einer japanischen Arbeitsgruppe um Yoshinori Fujiyoshi, einer Baseler Gruppe um Andreas Engel und der Göttinger Max-Planck-Arbeitsgruppe Theoretische Molekulare Biophysik mit Hilfe elektronenmikroskopischer Messungen entschlüsselt wurde. Es zeigte sich, dass das Protein in der Zellmembran einen zwei Nanometer langen und an der engsten Stelle nur 0,3 Nanometer breiten Kanal bildet – gerade groß genug, um ein einzelnes Wassermolekül passieren zu lassen. Diese Enge können größere Moleküle gar nicht erst passieren.

Die Evolution hat darüber hinaus aber auch eine Antwort auf die Frage gefunden, wie sich in einem solchen Kanal der Durchfluss kleinerer Ionen blockieren lässt. Lebenswichtig ist es vor allem, den Durchfluss von Protonen zu unterbinden, damit eine unterschiedliche Protonenkonzentration – also unterschiedliche pH-Werte – zwischen dem Innern und dem Äußeren der Zelle als wichtiger Kurzzeit-Energiespeicher aufrechterhalten werden kann. Ähnlich einer elektrischen Batterie würde dieser Speicher bei Durchfluss von Protonen kurzgeschlossen und entladen.

Nun ist Wasser selbst ein relativ guter Protonenleiter; die Protonen springen dort sehr schnell über so genannte Wasserstoffbrücken von Wassermolekül zu Wassermolekül. Wie also verhindert Aquaporin, dass sich der Protonenfluss auch durch den Membrankanal fortsetzt? Über die Antwort auf diese Frage konnte man bisher auf der Grundlage der statischen räumlichen Struktur des Wasserkanalproteins nur spekulieren. Vor allem war es nicht möglich, die Bewegung der Wassermoleküle durch den Kanal zu beobachten. Damit blieb auch unklar, wie die außerordentlich hohe Durchflussgeschwindigkeit des Wassers zustande kommt.

Den Wissenschaftlern vom Max-Planck-Institut für biophysikalische Chemie gelang es nun, die Bewegung einzelner Wassermoleküle durch einen Aquaporin-Kanal mit Hilfe atomar aufgelöster Computersimulationen im Detail und 'in Echtzeit' zu verfolgen. Für diese Simulationen haben die Wissenschaftler das Protein im Computer Atom für Atom 'nachgebaut', in eine Membran eingebettet und mit einer großen Zahl von Wassermolekülen umgeben, sodass sich das virtuelle Protein quasi in seiner natürlichen Umgebung befand. Insgesamt umfasste das Modell etwa 100 000 Atome, deren Bewegungen in einer anschließenden so genannten Molekulardynamik-Simulation akkurat berechnet wurde. Für die Simulation waren mehrere Monate Rechenzeit auf einem aus 80 Prozessoren bestehenden Hochleistungsparallelrechner erforderlich. Entstanden ist eine Filmsequenz, in der jedes Detail der Bewegung einzelner Wassermoleküle am Bildschirm betrachtet und analysiert werden kann. Auch die Durchflussgeschwindigkeit des Wassers wurde durch die Simulation korrekt wiedergegeben, ein wichtiger Test für die Richtigkeit der Rechnung.

Die Computersimulationen offenbaren einen faszinierenden, fein-choreographierten 'Tanz der Wassermoleküle', der durch einzelne, genauestens in der Innenseite des Kanals positionierte Aminosäuren – die Bausteine des Proteins – gesteuert wird. Diese präzise Steuerung der Bewegung der Wassermoleküle hat, wie sich zeigte, zwei Funktionen: Zum einen werden dadurch die Wassermoleküle auf ihrem Weg durch den Kanal geordnet 'weitergereicht', was ihre Durchflussrate drastisch erhöht. Zum anderen werden Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den durchtretenden Wassermolekülen kurzfristig gelöst und dadurch der Durchfluss von Protonen blockiert. Das Aufbrechen dieser Bindungen erfordert normalerweise den Einsatz einer beträchtlichen Energiemenge (weshalb Wasser erst bei 100 Grad Celsius kocht, Kohlendioxid dagegen schon bei minus 78 Grad Celsius). Das Aquaporin kompensiert diesen Energieaufwand, indem einzelne seiner Aminosäuren mit den vorbeifließenden Wassermolekülen sehr gezielt Wasserstoffbrückenbindungen ausbilden. Auch diese Brückenbildung ist nur möglich durch das präzise Ausrichten und Weiterreichen der Wassermoleküle. Die Wasserleitung durch Aquaporin erweist sich als spektakuläres Beispiel, welch raffinierte molekulare Nanotechnik die Natur über Jahrmillionen entwickelt hat.

In weiteren Arbeiten möchte die Göttinger Arbeitsgruppe nun versuchen, jene Moleküle zu konstruieren und in der Simulation zu testen, die den Wasserfluss durch das Aquaporin regulieren oder sogar blockieren können. Die genaue Kenntnis solcher Substanzen würde unter anderem vielversprechende Ansatzpunkte für die Entwicklung neuer Medikamente liefern.