News: Pflanzliches Alarmsignal
Forscher des Kölner Max-Planck-Instituts für Züchtungsforschung haben nun neue Ergebnisse zur Wirkungsweise dieses Proteins gewonnen. Sie stellten überraschende Unterschiede zu Molekülen fest, die zunächst einmal aufgrund struktureller Übereinstimmungen als verwandt eingestuft worden waren. So hat das Pflanzenprotein zwar nahezu die gleiche Struktur wie tierische Hormonrezeptoren und ist, ebenso wie diese, in der Zellmembran verankert. Nicht bestätigen ließ sich aber die Vermutung, dass das MLO-Protein im Inneren der Pflanzenzelle auch ähnliche biochemische Reaktionen auslöst wie die Rezeptormoleküle bei Tieren.
Wie die Gruppe um Paul Schulze-Lefert berichtet, bindet das MLO-Protein nicht, wie erwartet, an so genannte G-Proteine. Der gängigen Lehrmeinung nach wird der erste Schritt der Signalumwandlung im Zellinneren durch eine solche Wechselwirkung von Rezeptor und G-Protein vermittelt. Das G-Protein fungiert hierbei als Signalüberträger und verstärkt gleichzeitig den Reiz. Wie die Kölner Forscher weiter berichten, bindet allerdings Calmodulin an das MLO-Protein. Dieses im gesamten Tier- und Pflanzenreich vorkommende Protein spielt bei der durch Calcium-Ionen vermittelten Signalübertragung im Zellinneren eine zentrale Rolle.
Die Arbeiten, die in Kooperation mit koreanischen Wissenschaftlern entstanden sind, wiesen damit auf einen interessanten biochemischen Sonderweg in Pflanzen hin. Sie zeigen, dass trotz ähnlicher Proteinstrukturen in Tier und Pflanze mitunter völlig unterschiedliche Funktionsmechanismen zum Tragen kommen. Ob und wie sich der Mehltau-Pilz diese besondere Biochemie seiner Wirtspflanze zu Nutze macht, ist für das Verständnis von Krankheitsanfälligkeit bei Pflanzen sicherlich entscheidend.
Die Max-Planck-Gesellschaft (MPG) ist eine vorwiegend von Bund und Ländern finanzierte Einrichtung der Grundlagenforschung. Sie betreibt rund achtzig Max-Planck-Institute.
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