Einem internationalen Team ist es gelungen, ein Protein aus 75 000 Jahre alten Neandertaler-Skeletten zu isolieren und zu sequenzieren. Damit konnte die Struktur des ältesten menschlichen fossilen Proteins aufgeklärt werden.

Die Wissenschaftler um Christina Nielsen-Marsh vom Leipziger Max-Planck-Institut für Evolutionäre Anthropologie isolierten das Protein Osteocalcin aus den Knochen von zwei Neandertalern aus der Schanidar-Höhle im Irak und bestimmten massenspektrometrisch dessen Struktur. Gleichzeitig analysierten sie die Osteocalcin-Sequenz heutiger Menschen sowie vom Schimpansen, Gorilla und Orang-Utan.

Wie der Vergleich zeigte, ist die Osteocalcin-Struktur bei Neandertalern und heutigen Menschen identisch. An einer Stelle unterscheidet sich jedoch die Struktur zu der von anderen Arten: Während bei Gorillas sowie den meisten Säugetieren an der neunten Stelle Hydroxyprolin sitzt, ist diese Aminosäure beim Schimpansen und Orang-Utan sowie auch beim Neandertaler und dem modernen Menschen durch Prolin ersetzt.

Die Forscher vermuten, dass dieser Aminosäuretausch die veränderten Ernährungsgewohnheiten der Primaten widerspiegelt: Im Gegensatz zu Prolin wird für die Synthese von Hydroxyprolin Vitamin C benötigt, womit sich Pflanzenfresser leichter versorgen können. Allesfresser wie Schimpansen, Orang-Utans und Menschen können hierbei jedoch größere Schwierigkeiten haben.