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Biophysik: Proteinfäden im Blut extrem dehnbar

Eine Blutung zu stillen, ist nicht nur eine wichtige Aufgabe für den Organismus – es ist auch eine extreme mechanische Belastung. Einen Großteil dieser Last tragen Molekülfäden, die mit rund 100 Milliardstel Metern Durchmesser etwa tausendmal dünner sind als ein Menschenhaar. Welche Beanspruchungen so ein Fibrinmolekül aushält, bevor es reißt, haben nun Wissenschaftler um Martin Guthold von der US-amerikanischen Wake Forest University untersucht.

Die Forscher zogen in ihren Versuchen mit der Spitze eines Raster-Kraftmikroskops an einzelnen Fäden und verfolgten gleichzeitig den Vorgang mit einem Lichtmikroskop. Dabei stellte sich heraus, dass die Fibrinfäden bis zum 2,8fachen ihrer normalen Länge gedehnt werden können, ohne Schaden zu nehmen. Um sie zu zerreißen, müssen sie sogar auf das 4,3fache gestreckt werden, in einzelnen Fällen gar auf mehr als ihre sechsfache gewöhnliche Länge.

Diese Ergebnisse an einzelnen Fibrinmolekülen sind insofern erstaunlich, weil vollständige Blutpfropfen lediglich auf das Doppelte ihrer Ausmaße gestreckt werden können, ohne zu zerreißen. Anscheinend gehen dabei eher die Verbindungen der Moleküle untereinander verloren, als dass es zu internen Rissen kommt. Nach Aussage der Wissenschaftler ist Fibrin jedenfalls das dehnbarste natürliche fadenförmige Material, das wir kennen. Selbst Spinnenseide ist nicht so widerstandsfähig gegen Zugkräfte.

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