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Proteinchemie: Selektives Protein schützt Arsen-tolerante Bakterien vor Vergiftung

Bakterien mit interessantem Innenleben

Bakterien in arsenreicher Umwelt verwenden einen speziellen molekularen Trick, um das toxische Element von ihrem Stoffwechsel fernzuhalten. Dieser Befund eines Teams um Dan Tawfik vom Weizmann-Institut in Rehovot widerspricht einer früheren Aufsehen erregenden Studie, nach der die Organismen Arsen statt Phosphor in ihre DNA und andere Biomoleküle einbauen. Es zeigte sich jedoch, dass das Gegenteil der Fall ist: Die Forscher fanden heraus, dass bei Organismen in arsenreichen Ökosystemen die so genannten Periplasmatischen Phosphat-bindenden Proteine (PBP), die Phosphat in die Bakterienzelle transportieren, Arsenat und Phosphat hochselektiv unterscheiden und praktisch nur letzteres einführen. Dieser Befund spricht, zusätzlich zu früheren Befunden, klar gegen die These von Arsen als Phosphorersatz.

Arsen und Phosphor kommen in natürlicher Umgebung hauptsächlich in Form der Ionen Arsenat und Phosphat vor, die sich chemisch extrem ähnlich sind. Viele Proteine der meisten Organismen behandeln beide Ionen gleich, jedoch funktioniert mit Arsenat die lebenswichtige oxidative Phosphorylierung nicht, die unter anderem ATP bereitstellt. Die Forscher aus Israel untersuchten nun, ob die Bakterien, darunter das angeblich Arsen einbauende GFAJ-1, Arsen meiden oder es unter bestimmten Bedingungen sogar selektiv bevorzugen, was die These vom Einbau gestützt hätte. Das Ergebnis ist jedoch eindeutig – die Transportproteine bevorzugten Phosphat um das 500- bis 850-fache, das PBP von GFAJ-1 sogar um den Faktor 4500.

Bakterien mit interessantem Innenleben | Ein seltsamer Geselle ist der Bakterienstamm GFAJ-1 allemal, denn er kann jede Menge Arsen aushalten, auch wenn er es nicht in seine DNA einbaut. Dabei helfen ihnen womöglich Vakuolen ähnelnde Strukturen im Inneren.

Die hochpräzise Strukturaufklärung eines PBP des Bakteriums Pseudomonas fluorescens zeigt die Ursache dafür: Eine einzige Wasserstoffbrückenbindung zwischen dem Protein und seinem Gastmolekül, deren Bindungswinkel im Falle des Phosphats nahe bei den idealen Werten 109,5 Grad, 180 Grad und 120 Grad liegen, im Falle des Arsenats jedoch bei 95 Grad, 162 Grad und 127 Grad. Diese geringe Verzerrung reicht aus, um die hohe Selektivität des Proteins zu erzeugen und das Arsenat aus dem Stoffwechsel der Bakterien fernzuhalten. Damit ist klar, dass die extremophilen Bakterien sich an die hohen Arsenkonzentrationen in ihren Umwelten nicht etwa dadurch angepasst haben, dass sie das giftige Metall einbauen, sondern sich vielmehr durch einen ausgefeilten molekularen Mechanismus davor schützen.

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