Viele Mikroben schützen die Proteine ihrer Zellen vor unerwünschten Autooxidationsprozessen anders als die meisten anderen Lebewesen: Statt des häufigen Mini-Peptids Glutatahion setzen Gram-positive Bakterien die reduzierende Substanz Bacillithiol ein, erläutern Robert Fahey von der University of California in San Diego und seine Kollegen. Die Forscher konnten damit das mysteriöse Fehlen des überall sonst lebensnotwendigen Glutathions erklären und aufdecken, wie die Bakterien das reduzierende Milieu in ihren Zellen gewährleisten.

In lebenden Zellen sind Proteine mit der Aminosäure Cysteine stets durch oxidierende Substanzen gefährdet: Zum Beispiel können Metallverbindungen die Schwefelgruppe dieser Aminosäuren oxidieren, als Nebenprodukt entstehen dabei toxische Peroxide. Die Zellen der meisten Lebewesen schieben diesem Vorgang mit Glutathion einen Riegel vor: das Peptid blockiert mit Hilfe eines Enzyms die anfällige SH-Gruppe der Cysteine reversibel; es entsteht eine Schwefelbrücke. In Gram-positiven Bakterien wurde aber nie Glutathion gefunden, was Forscher lange fragen ließ, welcher Alternativmechanismus dort gegen die Autooxidation arbeitet. Nur aus manchen Actinobakterien war ein in Frage kommendes Molekül, das Mycothiol, bekannt.

Nun beschreiben Fahey und Co das in Bacillus anthracis gefundene Molekül Bacillothiol. Das Thiol ist eine Verbindung aus Cystein, Aminozuckern und Äpfelsäure. Analog zu Glutathion oxidiert es die SH-Gruppe von Cystein reversibel zu einer Schwefel-Schwefel-Brücke. Das Molekül kommt außer in Bacillus noch in einigen weiteren Bakterien vor. Nun muss geklärt werden, welche Enzyme den Einsatz des Moleküls regulieren. (jo)