Vor dieser Diagnose fürchtet sich wohl jeder Ältere, der unter Gedächtnisproblemen leidet: Morbus Alzheimer. Die Prognose der Krankheit ist denkbar schlecht. Innerhalb von vier bis acht Jahren wird der Patient nach und nach sein Erinnerungs- und Orientierungsvermögen einbüßen und zunehmend unter Stimmungsbeeinträchtigungen und Persönlichkeitsveränderungen leiden. Im Endstadium erkennt er nicht einmal mehr die engsten Verwandten und wird pflegebedürftig. Medikamente können den Krankheitsverlauf zwar verzögern und psychische Symptome bessern, eine Heilung gibt es jedoch nicht.

Schuld an dem geistigen Verfall der Betroffenen sind Eiweißablagerungen im Gehirn, welche die Nervenzellen nach und nach abtöten. Eines der beteiligten krankhaft veränderten Proteine ist das beta-Amyloid, das sich zu so genannten senilen Plaques zusammenlagert.

Eine Möglichkeit, der Krankheit Einhalt zu gebieten, wäre also, das pathogene Zusammenlagern des beta-Amyloids zu verhindern. Doch ausgerechnet die Aggregation von Proteinen lässt sich nur außerordentlich schwer beeinflussen. Denn Eiweiße heften sich großflächig aneinander, wobei ein Teil perfekt an den anderen passt. In Frage kommende pharmakologische Substanzen müssen aber klein sein, um überhaupt an ihren Wirkungsort innerhalb der Zelle zu gelangen. Solche Winzlingen können die Proteine jedoch überhaupt nicht beeindrucken: Die aggregierenden Eiweiße drücken sie einfach beiseite oder schließen sie kurzerhand zwischen sich ein.

Jason Gestwicki und seine Kollegen von der Universität Stanford rückten nun dem Problem mit einem Trick zuleibe, den sie "Trojanisches Pferd" tauften. Die Idee: Ein kleines Molekül, das an beta-Amyloid bindet, sollte so präpariert werden, dass es sich – einmal in der Zelle angelangt – zusätzlich an ein dort vorhandenes großes Protein heftet. Der Doppelpack würde dann an die Zielstruktur binden und wäre gleichzeitig groß genug, um die Aggregation des beta-Amyloids zu verhindern.

Für ihr Trojanisches Pferd verwendeten die Wissenschaftler als Ausgangssubstanz das beta-Amyloid bindende Kongorot. Diesen Farbstoff versahen sie mit einem Verbindungsstück, über das er sich an ein Chaperon namens FKBP anheften kann. Chaperone wiederum sind große Proteine, die in der Zelle zuhauf vorkommen und anderen Eiweißen dabei helfen, sich in die richtige Form falten.

Den so hergestellten Doppelpack ließen die Forscher dann auf beta-Amyloid los. Tatsächlich verhinderte er im Reagenzglas die Aggregation des Eiweißes – und das auch nur als vollständiges Konstrukt. Der Farbstoff inklusive Verbindungsstück, jedoch ohne Chaperon, bremste die Zusammenlagerung des beta-Amyloids nur geringfügig. Die Wirksamkeit kam also erst durch die Verbindung mit dem Chaperon zustande.

So hatte das Trojanische Pferd zwar seine Effektivität unter Beweis gestellt – aber schützt es damit auch wirklich die Nervenzellen vor dem sichern Tod? Um dies zu überprüfen, nahm die Arbeitsgruppe Neuronen von Ratten und brachte diese entweder mit beta-Amyloid alleine zusammen oder setzte sie einer Kombination von beta-Amyloid und dem neuen Wirkstoff aus.

Wie erwartet, veränderten sich die Nervenzellen und starben ab, wenn sie mit beta-Amyloid konfrontiert wurden. War jedoch zusätzlich die Farbstoff-Eiweiß-Kombination vorhanden, konnte diese den Zelltod zu einem ganzen Teil verhindern. Die behandelten Nervenzellen behielten außerdem nahezu ihr normales Aussehen.

Die Methode als solche erwies sich somit als wirksam. Sie könnte prinzipiell auch bei anderen Krankheiten zum Einsatz kommen, bei denen Interaktionen von Proteinen eine entscheidende Rolle spielen. Bis zum Einsatz als therapeutische Maßnahme bei Alzheimer-Patienten ist es aber noch ein weiter Weg. Eine erste große Hürde ist schon das Kongorot selbst: Es bleibt an der Blut-Hirn-Schranke hängen und gelangt gar nicht an seinen Bestimmungsort, die Hirnzelle; deswegen müsste es für ein Therapeutikum durch eine andere, geeignete Substanz ersetzt werden.