Das Buckminster-Fulleren (C₆₀) ist stabiler als gedacht. Schießt man einen energiereichen Laserpuls auf das Käfigmolekül, verändert es seine Struktur erst einmal kaum, um dann nach einer Weile gemächlich zu verdampfen. Zu diesem Resultat kommt eine Arbeitsgruppe Nora Berrah von der University of Connecticut, die das fußballförmige Molekül mit einem Röntgenlaser traktierte. Wie das Team in »Nature Physics« berichtet, erreicht der nur 20 Femtosekunden lange Puls eine Intensität von bis zu vier Milliarden Megawatt pro Quadratzentimeter und schlägt etwa 12 bis 15 Elektronen aus den Hüllen der Kohlenstoffatome. Dann passiert erst mal eine ganze Weile – das heißt für etwa einige Dutzend billiardstel Sekunden – gar nichts. Danach beginnen sich einzelne Atome nach und nach aus dem Molekül zu verflüchtigen, bis außer Bruchstücken nichts mehr übrig ist.

Hintergrund der exotischen Forschung ist, dass dieser Vorgang auch bei hochpräzisen Messungen auftritt und diese möglicherweise stört. Mit solchen extrem kurzen Röntgenblitzen durchleuchten Fachleute heute die genaue Struktur von Enzymen mit einer Auflösung von wenigen zehntel Nanometern. Befinden sich die Moleküle während der Messung in einem Kristall, überleben sie die intensive Strahlung lange genug, dass sich aus den Messungen die Struktur ableiten lässt – doch nicht jedes Biomolekül bildet Kristalle. Die am SLAC National Accelerator Laboratory durchgeführten Messungen und die sie begleitenden Simulationen bieten nun einen Einblick in die Zerfallsprozesse isolierter Moleküle.

Das Team um Berrah führte sehr viele Messungen an einem Molekularstrahl aus C₆₀ durch, bei denen zwei Pulse der Linac Coherent Light Source (LCLS) die Moleküle trafen – der erste pumpte das Fulleren mit Energie voll, der zweite Puls folgte in Abständen von 25 bis 925 Femtosekunden und durchleuchtete die Struktur der Zerfallsprodukte zu den jeweiligen Zeitpunkten. Aus diesen Einzelaufnahmen sowie aus Analysen der Zerfallsprodukte und aufwändigen Computersimulationen leitete die Gruppe den Ablauf der Zerstörung her. Das Fulleren sei zwar einfach genug, um sich gut berechnen zu lassen, andererseits fänden die beobachteten chemischen Prozesse auch in Proteinen statt, schlussfolgert das Team. Damit ist zumindest sehr wahrscheinlich, dass auch isolierte, nicht kristallisierbare Biomoleküle mit derartigen Verfahren erfolgreich abgebildet werden können.