Zu den größten Herausforderungen der Technik gehört die Verbindung von Materialien mit sehr unterschiedlichen mechanischen Eigenschaften. An den Grenzflächen zwischen harten und weichen Materialien treten beträchtliche lokale Kräfte auf, die oft zu Kontaktschäden führen. Ein Messer ohne Griff schneidet in beide Richtungen – auch in die Hand die es hält.

Genau dieses Problem tritt auch bei Kopffüßern auf, deren Schnabel nicht an Knochen oder anderen Skelettbestandteilen ansetzt. Die Beißwerkzeuge bestehen aus einem der härtesten nichtmineralischen biologischen Materialien und sind in einen vergleichsweise weichen Muskel eingebettet. Dennoch können die Tiere kräftig zupacken, ohne ihr eigenes Gewebe zu verletzen. Wie schaffen sie das?

Ali Miserez und seine Kollegen von der Universität von Kalifornien wählten den Humboldtkalmar (Dosidicus gigas) zur Klärung dieser Frage. Von verschiedenen Stellen des Kalmarschnabels lösten die Materialforscher Proben in Säuren und Laugen auf, um so die Abhängigkeit der Härte von der Zusammensetzung zu ermitteln. Die harte Spitze des Schnabels, Rostrum genannt, ist bis zu hundertfach steifer als sein in Gewebe eingebettetes Hinterende.

Wie sich zeigte, liegt das Geheimnis in der Zusammensetzung des Schnabels. Zwar besteht er überall aus den gleichen drei Bestandteilen Chitin, Protein und Wasser, die Mengenverhältnisse der drei Stoffe variieren jedoch. Seine Festigkeit verdankt der Schnabel dem Proteinanteil, der seine Struktur zusammenhält und ihr Stabilität verleiht. Zur Spitze hin nimmt der Proteinanteil kontinuierlich zu – von nur fünf auf sechzig Prozent. Die Proteine des Kalmarenschnabels bergen eine zusätzliche Besonderheit: Sie enthalten die Aminosäure Dihydroxyphenylalanin (Dopa), die vielen ungewöhnlichen Biomaterialien ihre bemerkenswerten Eigenschaften verleiht.

So ist Dopa im Byssus von Muscheln und anderen Haftproteinen von Meerestieren enthalten, weil es sehr gut an viele Arten von Oberflächen bindet. Im Schnabel der Kalmare jedoch erfüllt der Stoff einen anderen Zweck: Er reagiert mit der ebenfalls vorhandenen Aminosäure Histidin und vernetzt so die einzelnen Proteinstränge untereinander. Die Proteinmatrix, die das Chitin umhüllt, wird zu einem einzigen, sehr stabilen Riesenmolekül. Die Reaktionsprodukte von Dopa und Histidin sind farbig, deswegen erscheint das Material um so dunkler, je mehr stabilisierendes Protein es enthält. Die Spitze, mit der die bis zu drei Meter langen Kopffüßer die Wirbelsäule eines Fisches durchbeißen können, ist fast schwarz.

Während der Proteinanteil die Steifigkeit des Materials bestimmt, hängt seine Flexibilität vom enthaltenen Wasser ab, das an die Chitinfasern gebunden ist. Das Elastizitätsmodul des Materials reicht von 0,05 Gigapascal in den transparenten Zonen bis hin zu 5 Gigapascal in der Spitze – allerdings nur, solange Wasser vorhanden ist. Als die Forscher das Wasser durch Gefriertrocknung entfernten, verloren auch die wenig pigmentierten Bereiche ihre Elastizität.

Dass die Kopffüßer auch ohne Kieferknochen kraftvoll zubeißen können, verdanken sie der variablen Zusammensetzung des Schnabelmaterials, durch die sich Härte und Flexibilität über einen weiten Wertebereich ändern. Für künstlich hergestellte Kompositmaterialien mit vergleichbaren räumlich variablen Eigenschaften interessieren sich Mediziner und Techniker brennend; von der Umsetzung solcher Ideen sind die Materialforscher jedoch noch weit entfernt. Vom Kalmar könnten sie sich einige wichtige Schritte auf dem Weg dorthin abgucken.