Hydantoinase, Dihydropyrimidinase, ein zu den Hydrolasen gehörendes Enzym, das die Spaltung von 5,6-Dihydrouracil zu Ureidopropionat, aber auch die Hydrolyse von Aminosäurederivaten von Hydantoinen katalysiert. Die D-H. kommt weit verbreitet in Bakterien (z. B. Aerobacter cloaceae, Pseudomonas striata), Hefen (unter anderem Candida utilis, Pichia vini) sowie in pflanzlichen und tierischen Extrakten vor und besitzt unabhängig von der Herkunft eine breite Substrat- und strenge Stereospezifität. Zwischen dem natürlichen Substrat dieses Enzyms (Dihydrouracil) und einem D,L-5-monosubstituierten Hydantoin besteht Strukturanalogie. Bei der enzymatischen Spaltung von 5-monosubstituierten Hydantoinen entsteht zuerst eine N-Carbamoylaminosäure, aus der nachfolgend die freie Aminosäure gebildet wird (Abb.).
Diese Reaktionen eignen sich für die Produktion vieler N-Carbamoyl-D-Aminosäuren (z. B. unter Verwendung von P. striata), wobei der Carbamoylrest anschließend chemisch abgespalten wird. Gegenüber der Amino-Acylase-Reaktion hat dieses Verfahren den Vorteil, dass man die 5-monosubstituierten Hydantoine direkt als Substrat einsetzen kann und es nicht den Umweg über die D,L-Aminosäuren und deren Derivate (N-Acetyl-D,L-aminosäuren) erfordert.
Während die D-H. in der Natur ubiquitär verbreitet ist, wurden L-spezifische Spaltungen von D,L-monosubstituierten Hydantoinen nur für wenige Mikroorganismen beschrieben (z. B. Clostridium oroticum, Flavobacterium ammoniagenes). Breitere industrielle Anwendung bei der Herstellung aromatischer L-Aminosäuren sowie von deren Derivaten findet bisher nur F. ammoniagenes. Mit der H. aus Pseudomonas hydantoinophilum konnten D-Aminosäuren direkt aus entsprechenden Hydantoinen hergestellt werden.

Hydantoinase