Thioredoxin, ein monomeres ubiquitäres elektronentransportierendes Protein (M_r 12kDa). Charakteristisch für das T. von Archaebakterien bis zum Menschen ist die Sequenz -Trp-Cys-Gly-Pro-Cys- mit zwei eng benachbarten Cysteinresten, die ein typisches Segment einer herausstehenden redoxaktiven Disulfidbrücke bildet (Abb.). T. spielt eine wichtige Rolle bei der Synthese von Desoxyribonucleotiden, wobei es die Ribonucleotid-Reduktase reduziert. Das dabei gebildete Disulfid des T. wird unter der Katalyse der Thioredoxin-Reduktase wieder zur Thiolform reduziert. T. übt als Elektronendonor ebenfalls eine wichtige Funktion bei der Kontrolle der Dunkelreaktionen der Photosynthese aus. Es reagiert auf das Redoxpotenzial des Stromas. Das reduzierte T. aktiviert sowohl die Fructosediphosphatase als auch die Sedoheptulosediphosphatase über einen Disulfidaustausch. Der Mechanismus der Lichtaktivierung der beiden Schlüsselenzyme des Calvin-Zyklus wird dadurch eingeleitet, dass das photoaktivierte Photosystem I lösliches Ferredoxin reduziert, das über die Ferredoxin-Thioredoxin-Reduktase T. oxidiert. Das T. spielt ferner als physiologisches Reduktionsmittel eine bedeutende Rolle bei der Regulation der Aktivität von Enzymen in verschiedenen Zellarten.

Thioredoxin