β-Casomorphine, β-CM, aus Rinder-Caseinpepton isolierte Peptid-Fragmente des Milchproteins β-Casein mit opiatartiger Wirkung. Mehr als 90 % der Hauptkomponente der 1979 erstmalig isolierten Peptide bildete das 7AS-Peptid β-CM-7, H-Tyr1-Pro-Phe-Pro-Gly5-Pro-Ile-OH, bei dem es sich um die Partialsequenz 60-66 des Rinder-β-Caseins A2 handelt. C-terminale Verkürzung durch Carboxypeptidase Y ergibt das 5AS-Peptid β-CM-5, H-Tyr¹-Pro-Phe-Pro-Gly⁵-OH, das wirksamste Peptid dieser natürlich vorkommenden, zu den Exorphinen zählenden Gruppe von Opioidpeptiden. Die β-CM unterscheiden sich sowohl strukturell als auch in der Protease-Stabilität deutlich von den im Säugerorganismus nachgewiesenen Endorphinen. Die charakteristische Sequenz mit den alternierenden Prolinresten erklärt auf der einen Seite die allgemeine Protease-Stabilität, aber andererseits sind die β-CM gute Substrate für post-Prolin-spaltende Enzyme, wie das post-Prolin-Cleaving-Enzym (PPCE) und die Prolin-spezifische Endopeptidase (PSE). Mit dem Morphiceptin (MC), H-Tyr-Pro-Phe-Pro-NH2, wurde ein hochwirksamer Opiatagonist beschrieben. [K. Neubert et al. CLB 42 (1991) 200, 259; V. Brantl u. H. Teschemacher β-Casomorphins and Related Peptides: Recent Developments, VCH, Weinheim 1994]