Sekretproteine, Proteine, die intrazellulär oft in speziellen Sekretionsorganen (wie Verdauungsdrüsen) synthetisiert und anschließend sezerniert werden. S., die als Enzyme fungieren, werden als Sekretenzyme bezeichnet. In Zellen, die an der Synthese von S. beteiligt sind, ist das raue endoplasmatische Reticulum (RER) stark entwickelt. Allgemein gilt, dass Proteine, die in der Zelle verbleiben, auf Polysomen synthetisiert werden, die nicht mit Membranen verknüpft sind, während S. auf Polysomen synthetisiert werden, die mit dem endoplasmatischen Reticulum verbunden sind. Im Verlauf der Synthese auf dem RER gehen die S. durch die reticulare Membran in das Lumen über. Anschließend wandern sie zum Golgi-Apparat, wo sie zu sekretorischen Granula zusammengefasst werden, die die Zelle durch Exocytose verlassen. In manchen Zellen (z.B. Hepatocyten) kann das glatte endoplasmatische Reticulum (engl. smooth endoplasmic reticulum, SER) in der Überführung der S. vom Lumen zum Golgi-Apparat eingebunden sein. Die Synthese und die Sekretion in das Lumen des RER hängt von einer Signalsequenz (Signalhypothese) ab. Mit der intrazellulären Produktion von S. stehen noch andere Modifizierungen, wie z.B. die Glycosylierung (Posttranslationsmodifizierung) im Zusammenhang (viele S. sind Glycoproteine). Die meisten proteolytischen S. werden zum Schutz ihrer Bildungsorgane vor Selbstauflösung (Autolyse) als inaktive Vorstufen (z.B. Trypsinogen) abgegeben. Die S. gelangen entweder auf dem Blutweg (z.B. werden Serumalbumin, Serumcholin-Esterase und Blutgerinnungsenzyme in der Leber synthetisiert) oder durch Drüsenkanäle (z.B. Speichel- und Pankreas-Amylasen) zu ihrer Wirkungsstätte.