Siderophiline, hämfreie, eisenbindende, einkettige tierische Glycoproteine (M_r etwa 77kDa; Kohlenhydratgehalt etwa 6%). Nach ihrem Vorkommen unterscheidet man Transferrin (im Wirbeltierblut), Lactoferrin (in der Säugetiermilch und anderen Körpersekreten) und Conalbumin oder Ovotransferrin (im Vogelblut und Vogeleiklar). Obwohl in den physikalischen, chemischen und immunologischen Eigenschaften Unterschiede bestehen, ist die Eisenbindungsfähigkeit der S. gleich: zwei Eisenbindungsorte für je ein Eisen(III)-ion/Molekül. Im Gegensatz zum Ferritin ist die Eisenbindung in den S. weniger fest. Das am besten untersuchte S. ist das zur Gruppe der β-Globuline des Blutplasmas gehörende Transferrin, von dem 15 genetische Varianten bekannt sind, deren wichtigste Transferrin A, B und C sind. Aufgrund ihrer Chelatbildung mit Eisen wirken alle S. hemmend auf das mikrobielle Wachstum. Diese zweite Funktion der S. als Bakteriostatika ist besonders im Vogelei und in der Milch von physiologischer Bedeutung. [W.A. Jeffries et al. Trends Cell Biol. 6 (1996) 223-228]