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Lexikon der Biologie: Isoenzyme

Isoenzyme [von *iso- ],Isozyme, Enzyme von gleicher oder fast gleicher Substrat- und Wirkungsspezifität, die jedoch in den Primärstrukturen mehr oder weniger große Unterschiede aufweisen. Isoenzyme können sowohl zwischen einzelnen Individuen einer Spezies, in verschiedenen Organen eines Individuums oder sogar innerhalb einer Zelle (häufig in verschiedenen, aber auch in identischen Kompartimenten) vorkommen. I.w.S. werden als Isoenzyme auch die derselben Funktion dienenden und strukturell meist ähnlichen Enzyme verschiedener Spezies bezeichnet. Im Gegensatz zu den eigentlichen Isoenzymen zeigen multiple Enzymformen bzw. „Pseudo-Isoenzyme“ bei identischen Primärstrukturen lediglich Unterschiede im Modifikationsmuster z.B. in der Glykosylierung, im Abbaumodus von Vorläufermolekülen, z.B. Zymogenen, oder im Aggregationsgrad bei der Multimerenbildung (sog. oligomere Isoenzyme). Häufig unterscheiden sich Isoenzyme in ihren isoelektrischen Punkten, was zu ihrer elektrophoretischen Auftrennung (Elektrophorese, isoelektrische Fokussierung) genutzt wird, sowie in den katalytischen Eigenschaften (KM-Werte, vmax, pH-Optima, Temperatur-Optima; Enzyme). Die Existenz von Isoenzymen ist genetisch bedingt. Innerhalb eines Organismus entstehen sie durch die Verschiedenheit von Genen, die in unterschiedlichen genetischen Systemen (Kern-Genom, Chondrom, Plastom) lokalisiert sind (z.B. die Malat-Dehydrogenasen des Cytosols und der Mitochondrien von Herzmuskelzellen), oder durch die Verschiedenheit von Genen, die nach Duplikation an 2 unterschiedlichen Genloci lokalisiert sind. Entwickeln sich beide Kopien in leicht unterschiedlicher Weise, aber unter Beibehaltung ihrer ursprünglichen Funktion, kann dies zur Bildung von Heteropolymeren des betreffenden Enzyms aus nicht identischen Proteinuntereinheiten führen. So kommt z.B. Lactat-Dehydrogenase (Milchsäure-Dehydrogenase) in der Erdmaus organspezifisch in 5 verschiedenen Formen vor ( vgl. Abb. ), die sich lediglich durch die Kombination der 4 Untereinheiten nach dem Schema A4, A3B, A2B2, AB3 und B4 unterscheiden. Diese sind letztlich nur durch 2 verschiedene Polypeptidketten (A und B) als Untereinheiten bedingt, die von 2 verschiedenen Lactat-Dehydrogenase-Genen codiert sind. Entsprechend komplexer sind die Isoenzym-Muster bei mehr als 2 Genloci (nach mehrfacher Duplikation eines Gens, wie z.B. bei Genen, die für Aldolase codieren) und bei Heterozygotie einzelner Loci. Polymorphe Isoenzyme, die beim Vergleich von Individuen einer Spezies auftreten, werden auch als Allozyme bzw. Allelozyme bezeichnet und entstehen durch genetische Variabilität. So sind beim Menschen über 50 Allele des Glucose-6-phosphat-Dehydrogenase-Gens (Glucose-6-phosphat-Dehydrogenase) bekannt. Die Existenz von Isoenzymen ist für die Feinregulation verzweigter Biosynthesewege wichtig ( vgl. Abb. , vgl. Infobox ). Alkohol-Dehydrogenase, Sequenzhomologie, Wieland (H.T.F.); Isoenzyme .

H.K./H.Z.



Isoenzyme

1 Gewebsvariabilität der Lactat-Dehydrogenase (Milchsäure-Dehydrogenase) bei der Erdmaus (Microtus agrestis). 2 Feinregulation verzweigter Biosyntheseketten durch Isoenzyme am Beispiel der Aspartatfamilie. Auch die Synthese von Methionin und Isoleucin unterliegt einer Feinregulation über Isoenzyme, die jedoch komplizierter ist und hier nicht berücksichtigt ist. (ER = Endproduktrepression, EH = Endprodukthemmung)

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