Lexikon der Ernährung: Isoenzyme
Isoenzyme, Isozyme, Eisoenzymes, isozymes, Enzyme mit gleicher Substrat- und Reaktionsspezifität, jedoch genetisch determinierten Unterschieden in der Primärstruktur (Aminosäuresequenz) des Enzymproteins. I. unterscheiden sich häufig in ihrem isoelektrischen Punkt (Ladungsisomere) und seltener in ihrem Molekulargewicht. Bei oligomeren I. sind diese Unterschiede in ihren Untereinheiten lokalisiert. Weiter unterschiedlich sind katalytische Parameter, beispielsweise der Km-Wert (Enzymkinetik), pH- und Temperatur-Optimum einschließlich Hitzelabilität, ferner Effektoreneinflüsse und unterschiedliche Verteilungsmuster in den verschiedenen Organen und Zellbestandteilen. So können I. z. B. in unterschiedlichen Geweben eines erwachsenen Organismus ähnliche Aufgaben erfüllen. I. können
1) aus genetisch voneinander unabhängigen Produkten verschiedener Gene bestehen, z. B. die mitochondriale und die cytosolische Malat-Dehydrogenase;
2) von Unterschieden in den Regulationssequenzen in der DNA oder RNA herrühren, die die Transcription oder die RNA-Prozessierung steuern (Posttranslationsmodifizierung). Im Fall von Proteinen, die aus nichtidentischen Untereinheiten bestehen, entstehen I. durch die Bildung von Hybridformen, z. B. Herz- und Muskel-Lactat-Dehydrogenase, deren unterschiedliche Konzentrationsveränderung bei Herzinfarkt therapeutisch genutzt wird.
3) aus genetisch bedingten Enzymvarianten (Allelen) entstehen, z. B. die Glucose-6-phosphat-Dehydrogenase des Menschen, von der mehr als 60 genetische Varianten bekannt sind. Die Bezeichnung I. wird auch als Arbeitsbegriff für Enzyme gleicher katalytischer Aktivität verwendet, die durch geeignete Verfahren, z. B. Elektrophorese, aufgetrennt werden können, aber noch nicht näher charakterisiert sind.
Die physiologische Bedeutung der I. liegt zum einen darin, dass der Organismus durch I. mit unterschiedlichen katalytischen Parametern Stoffwechselwege regulieren kann (unterschiedliche Wirksamkeit von Inhibitoren) bzw. die gleichen Reaktionen durch I. in Zell- bzw. Körperkompartimenten katalysiert werden können, welche sich im Milieu (pH-Wert, Ionenkonzentration, Substrat- bzw. Effektorenkonzentration) unterscheiden (z. B. Glucokinase und Hexokinase). Zum anderen sind durch Mutation bedingte I. die Ursache für unterschiedlich starke Ausprägungen von erblichen Stoffwechselerkrankungen (Enzymopathien).
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