Ein künstlich zusammengesetztes Protein sorgt dafür, dass ein Genregulator auf Kommando den Zellkern verlässt. Blaues Licht veranlasst das von einer Arbeitsgruppe um Barbara Di Ventura und Roland Eils vom Deutschen Krebsforschungszentrum (DKFZ) in Heidelberg konstruierte Hybridmolekül, eine künstlich erzeugte Signalsequenz freizugeben. Dieses so genannte "nuclear export signal" (NES) bringt die Zelle dazu, ein Protein, an dem sie hängt, aus dem Zellkern auszuschleusen. Das Prinzip demonstrierten Di Ventura und Eils unter anderem am Protein p53, das am Zellzyklus beteiligt und in vielen Tumoren defekt ist.

Die lichtempfindliche Sequenz des zusammengesetzten Proteins ist die LOV2-Domäne. Sie hilft ursprünglich der Haferpflanze, sich am Licht auszurichten und zuverlässig mit dem grünen Ende nach oben zu wachsen. LOV2 verändert seine dreidimensionale Struktur durch Lichteinstrahlung – im künstlichen Protein des DKFZ-Teams gibt sie dadurch das Transportsignal NES frei, und als Reaktion verfrachtet die Zelle das ebenfalls angehängte p53 aus dem Kern ins Zellplasma. Grundsätzlich funktioniere das Prinzip mit vielen Proteinen und in unterschiedlichen Zelllinien, schließt die Arbeitsgruppe aus ihren entsprechenden Versuchen. Zuerst einmal soll jedoch das Verfahren genutzt werden, um die Funktion des krebsrelevanten p53 im Detail aufzuklären.