Lebhafte Proteine

News: Lebhafte Proteine

Wie die einzelnen Perlen auf einer Schnur reihen sich die 20 verschiedenen Bausteine zu langen Aminosäureketten aneinander. Die entstehenden Gebilde, die Proteine, spielen in jeder Zelle eine herausragende Rolle. Lange Zeit nahmen Wissenschaftler an, dass es sich bei diesen organischen Verbindungen um relativ starre, träge Strukturen handelt - doch nun wurden sie eines Besseren belehrt: In Wirklichkeit sind die Proteine quirlige, dynamische Moleküle.

Ulrike Knoll

Jöns J. Berzelius prägte 1838 den vom griechischen Wort proteios ("erstrangig") abgeleiteten Begriff "Protein", um die Wichtigkeit jener Stoffgruppe zu betonen. Und in der Tat sind die so bezeichneten Eiweißstoffe für praktisch alle biologischen Prozesse von entscheidender Bedeutung, wie die bemerkenswerte Bandbreite ihrer Aktivität veranschaulicht: Die Proteine katalysieren Reaktionen, transportieren und speichern Moleküle und Ionen, koordinieren Bewegungen, gewährleisten die hohe Zugfestigkeit von Haut und Knochen, erkennen Fremdsubstanzen, erzeugen und übertragen Nervenimpulse und kontrollieren das Wachstum sowie die Differenzierung von Zellen.

Bisher gingen Wissenschaftler davon aus, dass es sich bei diesen vielseitigen Verbindungen um weitgehend unbewegliche, steife Moleküle handelt – doch weit gefehlt, wie Joshua Wand und Andrew Lee von der University of Pennsylvania School of Medicine nun enthüllten: Die Eiweißstoffe sind wesentlich aktivere und dynamischere Strukturen, als kristallographische Studien bisher zeigten.

Mit Hilfe der magnetischen Kernspinresonanz verfolgten die beiden Forscher die Aktivität der Methyl-tragenden Seitenkette des Proteins Calmodulin, das die Muskelkontraktion reguliert, in einem Temperaturspektrum zwischen 15 und 73 Grad Celsius. Die Auswertung der Daten brachte erstaunliche Details zu Tage: So dauert eine einzelne Schwingung der Seitenkette weniger als eine Nanosekunde und überraschenderweise ist der Grad der Bewegung äußerst variabel. Das Molekül Calmodulin zeigt nämlich drei deutlich ausgeprägte Ausmaße seiner Schwingung – starr, mäßig beweglich und frei veränderlich. Dieser bisher unbekannte Variationsreichtum ist bemerkenswert.

"Das Innere eines Proteins ist viel 'flüssiger' als ursprünglich angenommen. Alles ist ständig in Bewegung und verändert sich sogar unglaublich schnell", betont Wand. Weiterhin wiesen die Forscher nach, dass die Seitenketten aktiver werden, je höher die Temperaturen steigen. "Die Studie zeigt eindrucksvoll den Zusammenhang zwischen der Bewegung und der Temperaturen auf, und dies könnte uns mehr über die Schwingung selbst verraten", hebt Lee hervor.

Als die Wissenschaftler ihre Ergebnisse mit früheren Untersuchungen anderer Proteine bei einer bestimmten Temperatur verglichen, stellten sie bei diesen Molekülen dasselbe Bewegungsspektrum fest. Vermutlich handelt es sich somit um eine grundlegende Eigenschaft von Eiweißen.

"Lange Zeit dachten viele Forscher, die Fähigkeit der Proteine, verschiedene Zustände einzunehmen, sei eingeschränkt und unwichtig. Doch wie wir gezeigt haben, trifft dies nicht zu, denn der Bewegungsspielraum ist groß und spielt bei biologischen Prozessen möglicherweise eine sehr wichtige Rolle", erläutert Wand. Die Entdeckung der Forscher könnte zur Entwicklung neuer Medikamente führen, welche effektiver auf die zugänglichen Seiten der Moleküle abzielen.