Linke Aminosäuren

News: Linke Aminosäuren

Viele organische Moleküle, wie Aminosäuren oder Zucker, existieren in zwei räumlichen Formen, die sich wie Bild und Spiegelbild verhalten. In der Natur kommen jedoch fast ausschließlich 'linkshändige' Aminosäuren und 'rechtshändige' Zucker vor. Warum diese Einseitigkeit? Wissenschaftler vermuten, dass sich selbst replizierende Moleküle die Produktion ihrer eigenen Art, und nicht die ihres Spiegelbildes, bevorzugen.

Andreas Jahn

Ein Spiegelbild ist das getreue Abbild des Originals – nur spiegelverkehrt. Genauso verhält es sich mit so genannten Enantiomeren, den Spiegelbildisomeren. Sie entstehen, wenn vier unterschiedliche Molekülgruppen an einem so genannten asymmetrischen Kohlenstoffatom binden, sodass sie sich auf zwei verschiedene, zueinander spiegelbildliche Arten räumlich um den zentralen Kohlenstoff – dem Chiralitätszentrum – anordnen können. Da es sich um gleiche Moleküle handelt – mit nur unterschiedlichem räumlichen Aufbau – haben sie identische chemische Eigenschaften. Auch physikalisch unterscheiden sie sich nicht. Mit einer Ausnahme, die gleichzeitig auch als Nachweis dient: Entantiomere drehen die Schwingungsebene von polarisiertem Licht entweder nach links oder nach rechts.

Damit scheint Chiralität – also die "Händigkeit" von Molekülen – eher ein exotisches Randproblem für Chemiker zu sein. Dem ist aber nicht so. Denn wichtige Bausteine des Lebens, wie Aminosäuren oder Zucker, kommen als Spiegelbildisomere vor. Und die Natur bevorzugt jeweils nur eine Form. So bestehen unsere Proteine aus "linkshändigen" L-Aminosäuren (von levo, links); langkettige Polysaccharide – oder auch das Erbmolekül DNA – werden dagegen aus "rechtshändigen" D-Zuckern (von dextro, rechts) aufgebaut. Wie wählerisch die Natur ist, zeigte sich fatalerweise zu Beginn der sechziger Jahre beim Contergan: Das Schlafmittel enthielt eine Mischung beider Enantiomere des Wirkstoffes Thalidomid. Während die eine Form die gewünschte beruhigende Wirkung zeigte, löste die andere schwere Missbildungen bei Embryonen aus.

Doch woher kommt diese einseitige Bevorzugung? Diese Frage stellte sich auch Reza Ghadiri. Zusammen mit seinen Mitarbeitern vom Scripps Research Institute in La Jolla baute er zwei künstliche Peptide aus etwa 15 Aminosäuren – ein elektrophiles mit Elektronenmangel und ein nukleophiles mit Elektronenüberschuss. Jedes Peptid existierte wiederum in zwei Formen: Sie waren entweder nur aus D- oder nur aus L-Aminosäuren zusammengesetzt. Da die elektrophilen mit den nukleophilen Peptiden reagieren, ergeben sich vier mögliche Reaktionsprodukte: zwei homochirale aus D- oder L-Aminosäuren und zwei heterochirale in der Kombination DL beziehungsweise LD.

Mischten die Forscher ihre Peptide zu gleichen Teilen, dann entstanden die vier möglichen Produkte jedoch nicht in gleichen Mengen. Stattdessen fanden die Chemiker überwiegend die beiden homochiralen Reaktionsprodukte LL oder DD. Die Wissenschaftler vermuten, dass das homochirale Reaktionsprodukt quasi als Schablone dient, die in einem autokatalytischem Prozess die Bildung von Produkten gleicher Chiralität fördert. Die heterochiralen Moleküle hätten demnach diese autokatalytische Fähigkeit nicht und könnten daher ihre eigene Produktion nicht forcieren. Bauten die Chemiker im L-Peptid eine "falsche" D-Aminosäure ein, dann war die autokatalytische Wirkung der "Mutanten" zwar reduziert, dennoch entstanden wiederum fast ausschließlich reine L-Peptide.

Während der Entstehung des Lebens in der "Ursuppe" muss ein ähnlicher autokatalytischer Mechanismus stattgefunden haben, glaubt Ghadiri. Dadurch wäre die Bildung homochiraler Peptide und Proteine bevorzugt, ohne dass von vornherein ein Überschuss an D- oder L-Grundbausteinen notwendig ist. Warum die Natur allerdings auf L- statt D-Aminosäuren setzte, bleibt weiterhin ein Rätsel.