Helix, eine wichtige Sekundärstruktur von Biopolymeren und hochgeordneten synthetischen Polymeren, bei der die Polymerkette schraubenförmig um eine gemeinsame Achse angeordnet ist. Eine H. kann rechts- oder linksgängig (Chiralität, Abb. 4) sowie ein- oder mehrsträngig sein. Eine einsträngige H. wird charakterisiert durch den Anstieg d = p/n, wobei p die Ganghöhe (engl. pitch) ist, d. h. die Länge um die die Helix bei einer vollen Umdrehung zunimmt, während n etwa bei Proteinen die Zahl der Aminosäurebausteine pro helicaler Windung angibt.
Die in Proteinen häufig vorkommende α-H. wird als 3,6₁₃-H. bezeichnet (3,6 Aminosäuren je Windung, der Index gibt die Anzahl der Atome einschließlich der Wasserstoffbrücken an, die in der Aufsicht den Ring bilden). Einsträngige H. werden von Proteinen und Polypeptiden, Polysacchariden sowie synthetischen Polymeren gebildet. Superhelices sind mehrsträngige H., bei denen sich mehrere Polymerstränge um eine gemeinsame Achse winden. Beispiele für Superhelices sind die Doppelhelix der Desoxyribonucleinsäure sowie Tripelhelices. Bei der Tripelhelix des Kollagens winden sich jeweils drei Polypeptidketten um die eigene Achse zu einer gemeinsamen Überstruktur.