Calcitonin, CT, Cys1-Gly-Asn-Leu-Ser5-Thr-Cys-Met-Leu-Gly¹⁰-Thr-Tyr-Thr-Gln-Asp¹⁵-Phe-Asn-Lys-Phe-His²⁰-Thr-Phe-Pro-Gln-Thr²⁵-Ala-Ile-Gly-Val-Gly³⁰-Ala-Pro-NH2 (hCT; Disulfidbrücke: Cys¹-Cys⁷), ein 32AS-Peptidamid, das als Hormon für die Calciumhomöostase und den Knochenumbau ein wichtige Rolle spielt. Endogenes C. wird über das Vorläufermolekül ¹LLAALVQDY¹⁰VQMKASELEQ²⁰EQEREGSSLD³⁰SPRSKRCGNL⁴⁰STCMLGTYTQ⁵⁰DFNKFHTFPQ⁶⁰TAIGVGAPGK⁷⁰KRDMSSDLER⁸⁰DHRPHVSMPQ⁹⁰NAN (h-Pro-CT) synthetisiert, das reife C. wird dann durch die parafollikulären Zellen (C-Zellen) der Schilddrüse sezerniert. Im h-Pro-CT befindet sich zwischen den Aminosäuren 37 und 69 die um einen Gly-Rest verlängerte Sequenz (fett) des CT. Der C-terminalen, 21 Aminosäuren langen Peptidsequenz (kursiv), auch PDN-Sequenz oder Katacalcin genannt, wurde ursprünglich eine spezifische, den Plasma-Ca²⁺-Spiegel senkende Aktivität zugeschrieben. Dies konnte aber bislang nicht bestätigt werden.
Die C-Zellen sind über die gesamte Schilddrüse verstreut. Bei niederen Vertebraten bis zu den Vögeln bilden sie allerdings ein distinktes Organ, den Ultimobranchialkörper. Die ältere Bezeichnung Thyreocalcitonin sollte daher nicht mehr verwendet werden. Die Bildung von C. wird durch ansteigenden Blutcalciumspiegel ausgelöst. Die Konzentration von Calcium im Blut und in der extrazellulären Flüssigkeit beträgt etwa 1,25mM und wird durch C., Parathormon und 1,15 (OH)2-Vitamin D3 durch Rückkopplungskontrollmechanismen reguliert. C. senkt den Ca²⁺-Spiegel des Blutes, weil es die Knochenbildung fördert. C. stimuliert die Osteoblasten. Darüber hinaus fördert es die Calciumausscheidung durch die Nieren.
Das C.-Gen hat sechs Exons, von denen die Exons 1-4 die mRNA für das Prä-Pro-Calcitonin generieren. Aus dem Pro-Calcitonin wird C. enzymatisch freigesetzt. Die biologische Bedeutung der dabei entstehenden N- und C-terminal flankierenden Peptide ist noch nicht bekannt. Aus den Exons 1-3 sowie 5 und 6 des C.-Gens wird die mRNA für das Prä-Pro-CGRP (Calcitoningen-verwandtes Peptid) gebildet. Bereits 1968 berichteten vier verschiedene Arbeitskreise über die Strukturaufklärung und Synthese des C. aus Schweine-Schilddrüsen. Die wenig später aus verschiedenen Spezies isolierten C. wiesen überraschenderweise große Differenzen in den Sequenzen auf. Interessanterweise zeigten die C., die im Ultimobranchialkörper gebildet werden verglichen mit den aus Säugern isolierten Hormonen, eine 30-44fach höhere hypocalchämische Aktivität. Auf der Grundlage von Sequenzähnlichkeiten, biologischen Aktivitäten und immunologischen Eigenschaften werden C. in drei distinkte Typen eingeteilt: 1) menschliches und Ratten-C., 2) Schweine-, Rinder- und Schaf-C., 3) Lachs- und Aal-C. Obgleich sich humanes C. (hCT) und Lachs-C. (salmon CT; sCT) in 16 von 32 Aminosäurebausteinen unterscheiden, bindet sCT an verschiedene Rezeptoren menschlicher Zelllinien mit höherer Affinität als hCT. Daher wird synthetisches sCT (bzw. Analoga) für verschiedene therapeutische Anwendungen dem natürlichen hCT vorgezogen, zumal letzteres vom Immunsystem und Proteasen leichter angegriffen wird. Man verwendet Lachs-C. zur Behandlung verschiedener Formen der Osteoporose, der Paget-Krankheit (Osteodystrophia deformans) u.a., ebenso wie bei Hypercalcämie verbunden mit Lungen- und Brustkrebs und Hyperparathyreoidismus. C. wird meist intravenös verabreicht, aber auch nasale Applikation und orale Präparationen sind denkbar. [C. Basava, in Peptides: Design, Synthesis, and Biological Activity, C. Basava u. G. M. Anantharamaiah (Hrsg.) Birkhäuser, Boston 1994, S. 209; R. Muff et al. Eur. J. Endocrinol. 133 (1995) 17]