Glucosetransporter, Glucose-Carrier, Transportsysteme für Glucose. Die meisten tierischen Zellen nehmen Glucose durch passiven Transport mit Hilfe von G. aus der extrazellulären Flüssigkeit auf, da dort im Vergleich zum Cytosol die Glucose in hoher Konzentration vorliegt. Diese G. fungieren als Uniporter, da sie mit der Glucose Moleküle eines Typs mit einer durch die Größen Vmax und KM determinierten Geschwindigkeit von einer Seite der Membran auf die andere transportieren. Die G. gehören zu einer Familie homologer Proteine, die durch 12 membrandurchspannende α-Helices gekennzeichnet sind. Der G. in Erythrocyten ist ein Glycoprotein (M_r 55kDa) bestehend aus vier Hauptdomänen. Ein Bündel von 12 membrandurchspannenden α-Helices bildet einen hydrophoben Zylinder, umgeben von einem hydrophilen Kanal, durch den Glucose transportiert wird. Zwischen den Helices 6 und 7 ist eine große Domäne mit einer Häufung geladener Aminosäurebausteine lokalisiert. Eine kleinere, Kohlenhydrat-tragende externe Domäne befindet sich zwischen den Helices 1 und 2, während der C-Terminus eine relativ große cytoplasmatische Domäne bildet. Die Glucosebindungsorte an den beiden Seiten der Erythrocytenmembran besitzen unterschiedliche Konformationen. Im Zustand der Aufnahme sind die Bindungsstellen für die Glucose auf der Außenseite der Doppelschicht zugänglich. Nach dem Durchtritt durch die Pore verursacht eine Konformationsänderung die Öffnung nach innen und damit eine Dissoziation des Glucosemoleküls. Der Erythrocyten-G., als GLUT1 bezeichnet, besitzt eine hochkonservierte Aminosäuresequenz. Die Sequenzübereinstimmung zwischen dem G. des Menschen und der Ratte beträgt 98%.Vier andere G. (GLUT2 bis GLUT5) zeigen nur Sequenzübereinstimmungen von 40-65% mit GLUT1 und besitzen eine unterschiedliche Gewebeverteilung. Beispielsweise findet man GLUT2 vorrangig in den β-Zellen des Pankreas, während GLUT4 hauptsächlich in Muskel- und Fettzellen vorkommt. In Fett- und Muskelzellen wird die Aufnahme von Glucose durch Insulin stimuliert. Im Normalzustand befinden sich die G. GLUT4 in internen Membranvesikeln.Bei Stimulation durch Insulin fusionieren sie mit der Plasmamembran (Exocytose), um Glucose aufnehmen zu können. Nach Beendigung des Insulinstimulus erfolgt die Umkehr durch Endocytose. Im Gegensatz zum passiven Transport mittels der G. erfolgt die Glucoseaufnahme durch Darm- und Nierenzellen aus dem Lumen des Darms bzw. aus den Nierenkanälchen aus Regionen niedriger Glucosekonzentration. Der Transport von Glucose aus dem Darminnenraum in die extrazelluläre Flüssigkeit erfolgt aktiv durch einen Na+-getriebenen Glucose-Symport (Transport). Die Glucose wird durch die apikale Membrandomäne gepumpt und tritt dann ihrem Konzentrationsgradienten folgend mit einem anderen Glucose-Carrier-Protein über die basale und laterale Membrandomäne wieder aus der Zelle heraus. Für die Aufrechterhaltung des den Glucose-Symport treibenden Na+-Gradienten sorgt eine in den basalen und lateralen Membranteilen lokalisierte Na⁺/K⁺-ATPase, die eine niedrige Na⁺-Konzentration aufrecht erhält (Abb.).

Glucosetransporter. Glucose-Transport über eine Darmepithel-Zelle.