Inhibitorpeptide, niedermolekulare Oligopeptid-Fettsäure-Verbindungen mikrobiellen Ursprungs, die tierische und pflanzliche Proteasen irreversibel inaktivieren. Die Inhibierung ist stöchiometrisch, d. h., 1 Molekül Inhibitorpeptid inhibiert 1 Molekül Enzym. Die zur Zeit bekanntesten Inhibitorpeptide sind: 1) Leupeptin [Acetyl- (oder Propionyl-) L-Leu-L-Leu-argininal, wobei L-Leucin auch durch L-Isovalerin oder L-Valin ersetzt sein kann] aus Streptomyces-Arten. Leupeptin hemmt Cathepsin B (Cathepsine sind intrazelluläre Proteasen), Papain, Trypsin, Plasmin und Cathepsin D. Die Inhibitorwirkung nimmt in dieser Reihenfolge ab. 2) Pepstatin (Isovaleryl-L-Val-L-Val-β-hydroxy-γ-NH₂-ε-CH₃-Heptanoyl-L-Ala-β-hydroxy-γ-NH₂ -ε-CH₃-Heptansäure) aus Strahlenpilzen hemmt Pepsin und Cathepsin D. 3) Chymostatin inhibiert alle bekannten Chymotrypsinformen, Cathepsin A, B und D sowie Papain. 4) Antipain hemmt Papain, Trypsin und Plasmin.