Lexikon der Biochemie: Pyruvat-Carboxylase
Pyruvat-Carboxylase (EC 6.4.1.1), eine Biotin abhängige Ligase tierischer und pflanzlicher Herkunft, die die Addition von CO2 an Pyruvat katalysiert:
Pyruvat + CO2 + ATP + H2O 
Oxalacetat + ADP + Pi.
Das Enzym ist Mn2+-abhängig und in Abwesenheit seines positiven allosterischen Effektors Acetyl-CoA praktisch inaktiv. Diese Reaktion stellt eine wichtige frühe Stufe der Gluconeogenese dar und ist ein Beispiel für eine CO2-Fixierung im tierischen Organismus. Zur Art der Bindung des Coenzyms Biotin und zum Mechanismus der CO2-Übertragung Biotinenzyme. Die aktive Form der P. ist ein Tetramer [Mr 600 kDa (Hefe), 650 kDa (Hühnerleber) bzw. 520 kDa (Schweineleber)], das mit den korrespondierenden Dimeren und Monomeren im Gleichgewicht steht. Die Dimere und Monomere (Mr 130 kDa, 3 Ketten, Mr je 47kDa) sind ebenfalls enzymatisch aktiv. Die Vogelleber-P. ist ein kälteempfindliches Enzym, das bei 0 °C reversibel in sein inaktives Monomer (Mr 160 kDa) zerfällt. Wie alle Biotinenzyme wird P. durch Avidin inaktiviert, da Biotin als Avidin-(Biotin)4-Komplex gebunden wird.
Die ebenfalls Biotin-abhängige Acetyl-Coenzym-A-Carboxylase und die P. sollen sich aufgrund struktureller Ähnlichkeiten aus einem gemeinsamen Vorläuferenzym entwickelt haben.
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