Eigentlich dachte die Fachwelt, bei der Herstellung von Proteinen könnte die Zelle ihnen kein X für ein U mehr vormachen, sondern sie hätten alle Geheimnisse enthüllt. Zuerst muss es natürlich eine Vorlage geben, die genau festlegt, wie das endgültige Protein beschaffen sein soll. Von dieser Blaupause, dem Gen, macht die Zelle als erstes eine bewegliche Kopie, die Boten-RNA, die sie vom Zellkern ins Zellplasma transportiert.

Dort angekommen, setzten sich die kleine und die große ribosomale Untereinheit an die boten-RNA. Nun bringen kleine kleeblattförmige RNA-Moleküle – die tRNAs – eine Aminosäure nach der anderen im Schlepptau zum Ribosom. Diese werden verknüpft, bis die Kette zu ihrem Ende gelangt und das fertige Protein aus der emsigen Proteinmaschinerie herausfällt. Doch neben den Schritten der Initiation, Translation und Termination gibt es noch einen wichtigen vierten Schritt, der bisher eher stiefmütterlich behandelt wurde: die Wiederaufbereitung der Ribosomen.

Dabei gibt es mit dem ribosomalen Recycling-Faktor (RRF) schon einen potenziellen Kandidaten, der die Ribosomen nach Beendigung ihrer Tätigkeit wieder auf Vordermann bringen könnte. Einen genaueren Blick auf den Faktor warfen nun Laura Lancaster und ihre Kollegen von der University of Pennsylvania und interessierten sich besonders für dessen Form, die den tRNA-Molekülen verblüffend ähnelt. Haben beide Moleküle aufgrund ihrer fast identischen Gestalt auch die gleichen Aufgaben zu erfüllen?

Nach den Ergebnissen von Lancaster nicht. Hier bewahrheitet sich der Spruch nicht, dass sich aus der Molekülform die Funktion ableitet. "Die L-förmige Struktur sowohl von RRF als auch der tRNAs scheint mehr auf den räumlichen Zwang beim Manövrieren in den Falten des Ribosoms zurückzugehen, als auf die aktuellen Aufgaben", erklärt der Mikrobiologe Akira Kaji.

Doch wie kommt der ribosomalen Recycling-Faktor nun seiner Aufgabe nach, den ribosomalen Komplex sofort nach Fertigstellung der Proteinkette aufzudröseln und die einzelnen Bestandteile für neue Taten zur Verfügung zu stellen? Laut Lancaster bindet RRF zu unterschiedlichen Zeiten an unterschiedlichen Stellen des Ribosoms: Indem es sich von Station zu Station bewegt, hat es immer das Ende der gerade zusammengebauten Proteinkette im Visier. Ist das Protein schließlich fertig, kooperiert RRF mit anderen Proteinen, um den Abbau des Ribosoms einzuleiten. So könne die einzelnen ribosomalen Bestandteile schnell wieder für die nächste Runde der Proteinsynthese bereitstehen.

Da der ribosomale Faktor vermutlich nur in Bakterien und Mitochondrien eine Rolle spielt, eignet sich das bakterielle Protein hervorragend als Ziel für neue antibakterielle Stoffe. Denn Bakterien können auf ihren Recycling-Faktor nicht verzichten, wie Lancaster bereits in seinem Labor zeigen konnte. Fehlt den Bakterien RRF, sind sie ihrer Existenz beraubt, da sie schlicht keine neuen Proteine mehr herstellen können. Sollte sich hier eine Alternative zu Antibiotika eröffnen?