L-Isoleucin, Ile, L-α-Amino-β-methylvaleriansäure, CH3-CH2-CH(CH₃)-CH(NH₂)-COOH, eine aliphatische neutrale proteinogene Aminosäure; M_r 131,2Da, F. 285-286°C (Z.), [α]

+12,4° (c = 1, H₂O) oder +39,5° (c = 1 in 5M Salzsäure). Ile kommt in relativ großen Mengen in Hämoglobin, Edestin, Casein und Serumproteinen sowie in der Zuckerrübenmelasse vor, aus der es 1904 von F. Ehrlich erstmals isoliert wurde. Ile ist essenziell und wirkt zugleich glucoplastisch (Abbau über Propionsäure) und ketoplastisch (Bildung von Essigsäure; L-Leucin). Seine Biosynthese geht von α-Ketobuttersäure und Pyruvat aus. α-Ketobutyrat entsteht durch Dehydratisierung bzw. Desaminierung von L-Threonin durch Threonin-Dehydratase (Threonin-Desaminase). L-Isoleucin und L-Valin werden auf parallelen Wegen synthetisiert. Die einzelnen Reaktionsschritte (Abb.) werden durch die gleichen Enzyme katalysiert (auxotrophe Mutanten). Die Biosynthese von L-Leucin trennt sich von diesem Syntheseschema der verzweigtkettigen Aminosäuren auf der Stufe des Valinvorläufers α-Ketoisovaleriansäure.

L-Isoleucin. Biosynthese der verzweigten Aminosäuren L-Isoleucin, L-Valin und L-Leucin.