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Lexikon der Biologie: Fibronektin

Fibronektins [von *fibro- , latein. nectere = flechten], Fibronectin, ein aus 2 nahezu identischen Untereinheiten aufgebautes Glykoprotein (5% Kohlenhydratanteil; relative Molekülmasse des Dimers 440000), das bei allen Wirbeltieren in löslicher Form im Blutplasma und anderen Körperflüssigkeiten und in unlöslicher, strukturgebundener, meist multimerer Form im Bindegewebe vorkommt. Das unlösliche Fibronektin findet sich u.a. auf den Oberflächen mesenchymaler (Fibroblasten, Endothelzellen, Myoblasten) und epithelialer (Epithel) Zellen sowie als strukturelles Glykoprotein in der extrazellulären Bindegewebsmatrix vieler Gewebe (extrazellulläre Matrix). Es stimmt immunologisch und strukturell mit dem löslichen Fibronektin überein und wird auch als cold insoluble globin, Galactoprotein A, Zellbindungsprotein, α2-Oberflächenbindungsprotein bezeichnet. Die lösliche Form des Fibronektins wird in den Endothelzellen und Hepatocyten gebildet, die unlösliche Form von Fibroblasten und anderen Zelltypen. Die beiden Polypeptidketten des löslichen Dimers sind in der Nähe des C-Terminus (Carboxylterminus) durch Disulfidbrücken (Disulfidbindung) verbunden, bei der unlöslichen Form sind die Dimere untereinander durch weitere Disulfidbrücken unter Ausbildung fibrillärer Strukturen verknüpft. Die Untereinheiten stammen von einem einzigen Gen mit etwa 50 Exonen ab, die Unterschiede in der Aminosäuresequenz der beiden Polypeptidketten sind auf alternatives Spleißen zurückzuführen. Charakteristisch für Fibronektin sind Module mit sich mehrfach wiederholenden Domänen von 40, 60 und 90 Aminosäuren Länge, den sog. Fibronektin-ähnlichen Domänen des Typs I, II und III. Diese strukturell unterscheidbaren Domänen sind auch Bestandteil anderer Proteine der extrazellulären Matrix, z.B. wird die Typ-III-Domäne auch bei Tenascin gefunden. Plasma-Fibronektin wirkt als unspezifisches Opsonin (Bindung von partikulären Plasmakomponenten an Makrophagen des reticulo-endothelialen Systems) und spielt darüber hinaus eine Rolle bei der Wundheilung sowie der Blutgerinnung. Das Gewebe-Fibronektin vermittelt dagegen Zell-Zell-, Zell-Matrix- und Zell-Substrat-Adhäsion. Es bindet über die verschiedenen Domänen an Zelloberflächen (vor allem an Integrine über die RGD-Sequenz in der Typ-III-Domäne), Kollagen, Fibrinogen, DNA, Heparin und Heparansulfat. Damit beeinflußt es Zellwanderungsprozesse während der Embryonalentwicklung sowie morphologische Differenzierungsprozesse, das Tumorwachstum (Oberflächen von Tumorzellen zeigen eine starke Verminderung des Fibronektingehalts, was mit der Fähigkeit von Tumorzellen zu ungeregelter Aggregation, zum Eindringen in fremdes Gewebe und dadurch ausgelöste Metastasenbildung korreliert; Metastasierung) und hemmt das Wachstum der Endothelzellen.

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