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Lexikon der Ernährung: L-Glutamin

L-Glutamin, Glu-NH2, Gln, Q, Eglutamine, proteinogene, entbehrliche (nicht-essenzielle), glucogene Aminosäure mit ungeladener polarer amidtragender Seitenkette (-[CH2]2-C[=O]-NH2), die erstmals 1883 aus Zuckerrübensaft isoliert wurde. Gln ist dominanter Bestandteil des intrazellulären (20.050 ± 2.570 µmol / l icw, Mittelwert ± SD) und extrazellulären (655 ± 85 µmol / l Plasma) Pools an freien Aminosäuren im menschlichen Organismus. Aus Proteinen bzw. Peptiden im Darm freigesetztes Gln wird aktiv mittels des Transportsystems N absorbiert.
Stoffwechsel: Gln wird unter Katalyse der cytosolischen Glutamin-Synth(et)ase (EC 6.3.1.2) aus L-Glutaminsäure und Ammoniak in einer endergonen Reaktion gebildet:
Glu + NH4+ + ATP → Gln + ADP + Pi.
Die Synthese ist durch die Kopplung mit der ATP-Hydrolyse thermodynamisch begünstigt. Die Glutaminase-Reaktion im Mitochondrium ist der initiale Schritt des Gln-Abbaus. Gln ist nicht nur ein Baustein für die Proteinsynthese, sondern spielt als Zwischenprodukt in einer Vielzahl von Stoffwechselwegen eine wichtige Rolle (Tab. 1).
Physiologische Bedeutung: Wegen der Beteiligung an verschiedensten Transaminierungsreaktionen wird Gln als Regulator der Aminosäuren-Homöostase angesehen. Bei metabolischem Stress (nach Operationen, bei schweren Verletzungen, bei Sepsis etc.) steigt der Bedarf an Gln drastisch an; die endogene Synthese reicht zur Deckung nicht aus. Konsequenterweise entsteht ein Gln-Mangel. In diesen Situationen wird Gln als bedingt unentbehrliche Aminosäure angesehen und sollte in ausreichenden Mengen (ca. 20 g / Tag) zugeführt werden. Als sterilisations- und lagerungsstabile, gut wasserlösliche Glutaminquelle v. a. für die künstliche Ernährung wird das Dipeptid L-Alanyl-L-glutamin eingesetzt. Folgen einer unzureichenden Versorgung sind Störungen der Struktur und Funktion des Darmes, Störungen der Immunantwort und mittelfristig ein multiples Organversagen. Möglicherweise weisen auch Sportler einen höheren Bedarf an Gln auf.
In der Niere spielt Gln ebenfalls eine wichtige Rolle, da es hydrolysiert wird und der gebildete freie Ammoniak die Reabsorption von Kalium- und Natriumionen erleichtert. Da Gln mit seiner Amidgruppe an der Biosynthese von Hexosaminen beteiligt ist, fördert es die Regeneration von Mucoproteinen und des Darmepithels.
Erst kürzlich wurde eine Methode etabliert, die die Bestimmung von Gln-Resten in Proteinen erlaubt. Früher erfolgten die Angaben als Glx. Offensichtlich weisen tierische Proteine einen Glutamingehalt von ca. 6–10 % auf (Tab. 2). Deutlich höher liegt der Anteil z. B. in Fraktionen des Weizenproteins (z. B. Gliadin).

L-Glutamin: Tab. 1. Wichtige Glutamin-Metabolite.

MetabolitFunktion
Glutathion
(γ-Glu-Cys-Gly)
Tripeptid mit zentraler Bedeutung im Immunsystem, Redoxsystem
AminozuckerBestandteil von Gewebepolysacchariden
Purine
(Adenin, Guanin)
Bestandteile von Nucleinsäuren und Nucleotiden
Pyrimidine
(Cytosin, Uracil)
Bestandteile von Nucleinsäuren und Nucleotiden

L-Glutamin: Tab. 2. Glutamingehalt von Proteinen        [g / 10 g Stickstoff].

ProteinGln-Gehalt
α-Lactalbumin5,3 ± 0,1
β-Lactoglobulin5,9 ± 0,1
Ovalbumin3,3 ± 0,1
Gliadin28,5 ± 0,4
Casein10,6 ± 0,7
Gesamtmilchprotein8,7 ± 0,3
Molkenprotein6,5 ± 0,4
Sojaproteinisolat5,9 ± 0,1
  • Die Autoren

Albus, Christian, Dr., Köln
Alexy, Ute, Dr., Witten
Anastassiades, Alkistis, Ravensburg
Biesalski, Hans Konrad, Prof. Dr., Stuttgart-Hohenheim
Brombach, Christine, Dr., Gießen
Bub, Achim, Dr., Karlsruhe
Daniel, Hannelore, Prof. Dr., Weihenstephan
Dorn, Prof. Dr., Jena
Empen, Klaus, Dr., München
Falkenburg, Patricia, Dr., Pulheim
Finkewirth-Zoller, Uta, Kerpen-Buir
Fresemann, Anne Georga, Dr., Biebertal-Frankenbach
Frenz, Renate, Ratingen
Gehrmann-Gödde, Susanne, Bonn
Geiss, Christian, Dr., München
Glei, Michael, Dr., Jena (auch BA)
Greiner, Ralf, Dr., Karlsruhe
Heine, Willi, Prof. Dr., Rostock
Hiller, Karl, Prof. Dr., Berlin (BA)
Jäger, Lothar, Prof. Dr., Jena
Just, Margit, Wolfenbüttel
Kersting, Mathilde, Dr., Dortmund
Kirchner, Vanessa, Reiskirchen
Kluthe, Bertil, Dr., Bad Rippoldsau
Kohlenberg-Müller, Kathrin, Prof. Dr., Fulda
Kohnhorst, Marie-Luise, Bonn
Köpp, Werner, Dr., Berlin
Krück, Elke, Gießen
Kulzer, Bernd, Bad Mergentheim
Küpper, Claudia, Dr., Köln
Laubach, Ester, Dr., München
Lehmkühler, Stephanie, Gießen
Leitzmann, Claus, Prof. Dr., Gießen
Leonhäuser, Ingrid-Ute, Prof. Dr., Gießen
Lück, Erich, Dr., Bad Soden am Taunus
Lutz, Thomas A., Dr., Zürich
Maid-Kohnert, Udo, Dr., Pohlheim
Maier, Hans Gerhard, Prof. Dr., Braunschweig
Matheis, Günter, Dr., Holzminden (auch BA)
Moch, Klaus-Jürgen, Dr., Gießen
Neuß, Britta, Erftstadt
Niedenthal, Renate, Hannover
Noack, Rudolf, Prof. Dr., Potsdam-Rehbrücke
Oberritter, Helmut, Dr., Bonn
Öhrig, Edith, Dr., München
Otto, Carsten, Dr., München
Parhofer, K., Dr., München
Petutschnig, Karl, Oberhaching
Pfau, Cornelie, Dr., Karlsruhe
Pfitzner, Inka, Stuttgart-Hohenheim
Pool-Zobel, Beatrice, Prof. Dr., Jena
Raatz, Ulrich, Prof. Dr., Düsseldorf
Rauh, Michael, Bad Rippoldsau
Rebscher, Kerstin, Karlsruhe
Roser, Silvia, Karlsruhe
Schek, Alexandra, Dr., Gießen
Schemann, Michael, Prof. Dr., Hannover (auch BA)
Schiele, Karin, Dr., Heilbronn
Schmid, Almut, Dr., Paderborn
Schmidt, Sabine, Dr., Gießen
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Schorr-Neufing, Ulrike, Dr., Berlin
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Stehle, Peter, Prof. Dr., Bonn
Stein, Jürgen, Prof. Dr. Dr., Frankfurt
Steinmüller, Rolf, Dr., Biebertal
Stremmel, Helga, Bad Rippoldsau
Ulbricht, Gottfried, Dr., Potsdam-Rehbrücke
Vieths, Stephan, Dr., Langen
Wächtershäuser, Astrid, Frankfurt
Wahrburg, Ursel, Prof. Dr., Münster
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