Nicht jede Infektion mit Prionen führt zwangsläufig zu degenerativen Gehirnkrankheiten wie BSE, Scrapie oder Creutzfeldt-Jacob. Es gibt Varianten abnormaler Prionen, die zwar infektiös sind, aber keinerlei Symptome verursachen, berichten Forscher von den Rocky-Mountain-Laboratories in den USA. Möglicherweise hängt dieser Effekt damit zusammen, dass diesen Eiweißen ein spezieller Anker in der Zellmembran fehlt und sie deshalb der Zelle das Signal für den Beginn des Krankheitsprozesses nicht geben können, vermuten die Wissenschaftler.

Zu diesem Ergebnis gelangte das Team um den Virologen Bruce Chesebro durch Versuche mit zwei Gruppen von Mäusen – normalen Tieren und transgenen Exemplaren, die Prionen ohne diesen Anker – ein Glykophosphoinositol (GPI) – produzierten. Dann wurden die Tiere mit dem Erreger von Scrapie infiziert. Nach 150 Tagen zeigten alle Tiere aus der normalen Gruppe Symptome der Krankheit. Im Gegensatz dazu erschienen die transgenen Mäusen selbst nach 600 Tagen allesamt noch gesund.

Bei näherer Betrachtung von Gewebeproben unter dem Elektronenmikroskop zeigte sich jedoch, dass auch diese Tiere die für eine Infektion typischen Amyloid-Fibrillen im Gehirn und Schädigungen aufwiesen. Bemerkenswerterweise glich das erkrankte Hirngewebe eher den Schäden, die man bei Alzheimer-Krankheit als bei Scrapie findet, berichten die Forscher.

Von ihren Entdeckungen erhoffen sie sich neue Möglichkeiten für die Behandlung von degenerativen Gehirnerkrankungen beim Menschen. Besonders interessant ist für sie die Beobachtung, dass nicht unbedingt die Eiweißklumpen (Plaques) relevant für den Verlauf der Krankheit sind – schleßlich waren im Gehirn der transgenen Mäuse diese Verklumpungen zu finden, obwohl die Tiere keinerlei Ausfallerscheinungen zeigten. Statt wie bisher auf die Plaques könnten sich neue Therapieansätze auf die Glykophosphoinositole konzentrieren.