Cytochrome, elektronenübertragende Hämoproteine. Die Elektronenübertragung beruht auf dem Valenzwechsel des Zentralatoms Fe²⁺

Fe³⁺ der prosthetischen Gruppe, also des proteinfreien Anteils. Die gegenwärtig über 30 bekannten C. werden nach ihrer prosthetischen Gruppe in 4 Hauptgruppen, die Cytochrome a, b, c und d, eingeteilt (Tab.). Die Cytochrome a enthalten Formylporphin-Eisen, die Cytochrome b wie die Hämoglobine Protohäm als prosthetische Gruppe. Die anderen prosthetischen Gruppen leiten sich vom Protohäm ab. Die Cytohäme a, b und d können mit Aceton/HCl vom Protein getrennt und mit Ether extrahiert werden. Beim Cytochrom c der Wirbeltiere ist das Häm über 2 Thioetherbindungen – entstanden durch Reaktion von Vinylgruppen des Porphyrins mit Cysteinresten des Proteins – kovalent an die aus 104 Aminosäureresten bestehende Polypeptidkette gebunden. Die prosthetische Gruppe der Cytochrome d leitet sich von einem Dihydroporphyrin ab. Zur Unterscheidung der einzelnen Gruppen der C. dienen die α-Banden des Elektronenspektrums der Pyridin-Hämochrome. Die C. sind in allen Organismen weit verbreitet und spielen in der Atmungskette und bei den photosynthetischen Prozessen eine entscheidende Rolle beim Elektronentransport. Die einzelnen C. unterscheiden sich durch die Substituenten des Porphyrinanteils und das Trägerprotein etwas in ihren Redoxpotentialen.

Das zum Cytochrom-b-Komplex gehörende Cytochrom P-450 ist eine insbesondere an Steroidhydroxylierungen beteiligte Monooxygenase mit dem Absorptionsmaximum bei 450 nm. Das Enzym (M_r 850000) besteht aus 16 identischen Untereinheiten mit 8 Hämgruppen. In den Mikrosomen der Leber ist es am Abbau von Arzneimitteln durch spezifische Hydroxylierung, Demethylierung und N-Oxidationen beteiligt.