Keratine, Gruppe von Strukturproteinen, die unter anderem in Wolle, Haaren, Krallen, Hufen, Hörnern und Federn vorkommen. Man unterscheidet α-Keratine, die sich durch einen hohen Gehalt an Cystein (12-16 %) und eine α-Helix-Grundstruktur auszeichnen, und β-Keratine, deren typische Vertreter kein Cystein enthalten und durch die Ausbildung antiparalleler Faltblattstrukturen gekennzeichnet sind.

In den α-K. sind nach älteren Literaturquellen je drei der α-helicalen Polypeptidketten strangförmig umeinander gewunden und bilden Protofibrillen vom Durchmesser 2 nm aus. Elektronenmikroskopische Aufnahmen haben gezeigt, daß je 11 dieser Protofibrillen zu kabelähnlichen Mikrofibrillen (Durchmesser 8 nm) verdrillt werden, die ihrerseits zu Makrofibrillen zusammentreten (Durchmesser 200 nm). Die Makrofibrillen liegen parallel zur Faserachse in den abgestorbenen Zellen der Wollfaser, die in ihrer Endstruktur einen Durchmesser von 20000 nm erreicht. Nach neueren Strukturvorschlägen formen 2 Helices eine Doppelhelix, von denen sich zwei aneinanderlagern, und dadurch tetramere Profilamente (48 x 3 nm) ausbilden, die sich in gestaffelter Anordnung zu den sog. 8-10 nm starken Filamenten zusammenfügen. Die α-Keratinfasern zeichnen sich durch eine hohe Dehnbarkeit und Elastizität aus. In feuchtem Zustand können sie auf das Doppelte ihrer Länge gedehnt werden, was auf dem konformativen Übergang der α-Helices in eine β-Kettenstruktur mit parallel geordneten Polypeptidketten beruht. Die Elastizität basiert auf einer Quervernetzung der Helices durch Disulfidbrücken. Wichtigstes β-Keratin ist das Seidenfibroin.

Durch Zusammenlagerung der Polypeptidkettenpaare kommt es zur Ausbildung räumlich ausgedehnter Proteinkomplexe, die durch Sericin, ein zweites, jedoch wasserlösliches Seidenprotein, gefestigt werden. Die geringe Dehnbarkeit und große Geschmeidigkeit der Seidenfaser beruhen auf den starken kovalenten Bindungen der gestreckten Peptidkette und den schwachen Van-der-Waals-Wechselwirkungen zwischen den Faltblättern.