News: Das Enzym der Ringe
Staphylococcus aureus, ein kleiner kugelförmiger Eitererreger, ist das gefürchtetste Beispiel solcher bakterieller Abhärtung gegen verschiedenste Antibiotika. Ihm gegenüber mussten Mediziner immer öfter zu einem der letzten noch wirksamen Verteidigungsmittel greifen, dem Peptid-Antibiotikum Vancomycin. Einzelne Stämme von S. aureus widerstanden auch schon dieser letzten Verteidigungslinie – gegen solche Bakterien ist derzeit kein Kraut mehr gewachsen. Multiresistente Erregerstämme, so düstere Prophezeiungen von Medizinern, werden in Zukunft immer häufiger auftreten – es droht mithin sogar ein Rückfall in die Zeiten vor 1928, als Penicillin als erstes Antibiotikum entdeckt worden war.
In ihrem Wettlauf mit der Resistenzentwicklung der Keime sind Mediziner daher ständig auf der Suche nach neuen wirksamen Antibiotika. Ein Weg zum Ziel ist dabei häufig, die Struktur bereits bekannter Antibiotika geringfügig zu modifizieren – so können neue, für Krankheitserreger tödliche Varianten entstehen.Allerlei Bastelmöglichkeiten für geschickte Forscher sind besonders an Peptid-Antibiotika möglich. Im einfachsten Fall sind diese Peptide – wie die größeren Proteine – aus einer Kette von miteinander vernüpften Aminosäuren aufgebaut. Oft enthalten Peptid-Antibiotika allerdings eine Reihe auffälliger biochemischer Besonderheiten – außergewöhnliche Aminosäure-Bausteine etwa, die zudem auf ungewöhnliche Weise miteinander verknüpft sein können.
Dieses Enzym gaben die Forscher nun zu ihrem Syntheseansatz – eigentlich ein Schuss ins Blaue, denn es bestand kaum die Hoffnung, dass das Enzym auch tatsächlich den Ringschluss ihres synthetischen Peptids katalysieren würde. Normalerweise sollten Enzyme nämlich sehr wählerisch in der Auswahl ihrer Reaktionspartner sein, und kaum beliebig alle gerade verfügbaren Peptidbruchstücke zu Ringen schmieden.
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